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Escherichia coli에서 발현된 Recombinant Bacillus pasteurii Urease의 정제 및 효소학적 특성
이은탁, 김상달 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 8 Pages
한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1992, Vol.20 No.5 519-526 (8 pages)
cloning 된 E.coli HB101(pBU11)의 균체파쇄액으로 부터 TEAE-cellulose, DEAE-Sephadex A-50, Sephadex G-150, sephadex G-200 등의 이온교환 크로마토그래피와 gel filtration을 이용하여 E.coli내에서 발현된 B. pasteurii성제하였으며, 또한 B.pasteurii로부타 비활성도 185.2배의 urease를 정제하여 disc gel electrophoresis로 단일 단백으로 정제되었음을 확인하였다. 정제된 두 urease 들의 native 상태의 분자량은 공히 280,000$pm$10,000 정도로 확인되었고, SDS-electrophoresis에의 해 subunit 유무와 분자량을 확인한 결과도...