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Glucose-6-phosphate dehydrogenase를 이용한 Moina macrocopa의 중금속 독성 검정
박용석, 이상구, 이승진, 문성경, 최은주, 이기태, Park. Yong-seok, Lee. Sang-Goo, Lee. Seung-Jin, Moon. Sung-Kyung, Choi. Eun-Joo, Rhie. Ki-tae 한국환경독성학회 환경독성학회지 6 Pages
한국환경독성학회 환경독성학회지 2003, Vol.18 No.4 305-310 (6 pages)
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당뇨유발쥐에서 닭의장풀의 혈당감소효과와 간조직내의 Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase의 효소활성에 미치는 효과
박수영, 조경혜, Park. Soo-Young, Cho. Kyung-Hea 한국생약학회 생약학회지 11 Pages
한국생약학회 생약학회지 1994, Vol.25 No.3 238-248 (11 pages)
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식이 n-3 지방이 흰 쥐 간장의 Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase와 Malic Enzyme 활성에 미치는 영향
서미영, 김혜명, 나혜경, 조성희, Suh. Mi-Young, Kim. Hae-Myung, Na. Hae-Kyung, ChoLee. Sung-Hee 생화학분자생물학회 한국생화학회지 7 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1990, Vol.23 No.3 395-401 (7 pages)
식이 n-3 지방이 간장의 glucose-6-phosphate dehydrogenase(G6PDH)와 malic enzyme(EM) 활성에 미치는 영향을 조사하기 위하여 65-75 mg의 Sprague-Dawley종의 암, 수 흰쥐에게 고등어유와 들깨유를 조제식이의 10%(w/w)로 주어 사육하고, 비교군으로 대두유와 쇠기름을 준 두 군을 사용하였다. 3주 식이 후, 암, 수 쥐를 교배시키고, 태어난 새끼 쥐들의 초기 성장기간 동안 두 효소의 활성을 측정하고, 암, 수의 차이도 조사하였다. 젖을 먹는 동안 G6PDH와 ME 활성은 모든 군에서 매우 낮았고, 젖을 떼면서 효소활성은 증가하기... -
효모 glucose-6-phosphate dehydrogenase의 $NADP^+$ 결합부위에 있는 arginine
변혜신, 김유삼, Byun. Hye-Sin, Kim. Yu-Sam 생화학분자생물학회 한국생화학회지 5 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1989, Vol.22 No.4 425-429 (5 pages)
단백질에서 arginine에 특이적으로 반응하는 2,3-butanedione과 phenylglyoxal을 Saccharomyes cereνisiae glucose-6-phosphate dehydrogenase의 촉매반응에 관여하는 아미노산을 밝히는데 사용하였다. 2,3-Butanedione은 biphasic mode로 즉 초기에는 빠르게 그리고 나서는 느리게 이 효소를 불활성화시켰다. 이 초기단계에서의 2차 반응속도상수는 $344.8M^{-1}min^{-1}$이었고 반응차수가 0.87인 것으로 보아서 효소분자당 한 분자의 2,3-butanedione이 작용하는 것으로 판단된다. 또 효소를 $NADP^+$와 처리하였을 때 이러한... -
오리에 있는 Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase 한 Isozyme의 In Vitro Translation 및 그 효소의 In Vivo Isotope Labeling
이상철, 김유삼, Lee. Sang-Chul, Kim. Yu-Sam 생화학분자생물학회 한국생화학회지 4 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1985, Vol.18 No.3 332-335 (4 pages)
6.6인 glucose-6-phosphate dehydorgenase를 분리 하고 in vivo isotope labeling된 같은 효소를 분리하여 SDS polyacrylamide disc gel electrophoresis를 통하여 비교하였다. 그 결과 in vitro translation mixture로 부터 분리한 효소와 in vivo labeling된 효소는 그것이 uropygial gland의 것이거나 간의 것이거나 모두가 uropygial gland에서 직접 정제한 효소와 같은 크기임을 알 수 있었다. 이러한 사실은 uropygial gland에 존재하는 pI 6.6인 glucose-6-phosphate dehydrogenase가 갖는 효소적 특성은 소수의 아미노산의 차이에... -
Studies on E. coli K-12 Glucose-6-phosphate Dehydrogenases from Exponential and Stationary Phases (I)
조영동, 오명석, Cho. Young-Dong, O. Myung-Seok 생화학분자생물학회 한국생화학회지 7 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1983, Vol.16 No.3 216-222 (7 pages)
coli K-12 w 1485의 exponential phase와 stationary phase에서 얻은 glucose-6-phosphate dehydrogenase의 차이점을 관찰하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) Exponential phase의 E. coli K-12로 부터 추출한 효소는 stationary phase의 E. coli K-12로 부터 추출한 효소보다도 열에 대한 안정도가 높았다. 2) Exponential phase에서 얻은 효소는 stationary phase에서 얻은 효소보다 disc gel electrophoresis에서 빠른 이동도를 나타내었다. 3) Exponential phase와 stationary phase에서 얻은 각각의 효소는 5~25% sucrose gradient... -
어피니티 크로마토그라피에 의한 Glucose-6-Phosphate Dehydrogenase의 정제
최양도, 변시명, 한문희, Choi. Yang-Do, Byun. Si-Myung, Han. Moon-H. 생화학분자생물학회 한국생화학회지 14 Pages
생화학분자생물학회 한국생화학회지 1979, Vol.12 No.3 147-160 (14 pages)
6-phosphate dehydrogenase를 Cibacron Blue F3GA-Sepharose 4B 어피니티 크로마토그라피와 하이드록시 아파타이트 크로마토그라피 방법에 의해 신속하고 경제적으로 순수 분리하였다. 배양한 세포를 초음파로 파괴하여 얻은 조효소액을 Blue-Sepharose에 어피니티 크로마토그라피한 결과 단순히 KCI gradient만을 사용해서는 glucose-6-phosphate dehydrogenase와 함께 lactate dehydrogenase가 혼합된 부분 정제밖에 얻을 수가 없었다. 그러나 이 두 효소는 다음 단계인 하이드록시 아파타이트 크로마토그라피에 의해 완전히 분리되어... -
The Reactivity of Antiserum Raised against Native Glucose-6-phosphate Dehydrogenase with Denatured Glucose-6-phosphate Dehydrogenase in Competitive ELISA
Kim. Moon-Hee 생화학분자생물학회 Journal of biochemistry and molecular biology 5 Pages
생화학분자생물학회 Journal of biochemistry and molecular biology 1998, Vol.31 No.5 519-523 (5 pages)
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Characteristics of the Inhibitory Action of Protease Inhibitors on the Glucose-6-phosphate Transporter
Choi. Joon-Sig, Shin. Jeong-Sook, Choi. Hong-Sug, Park. Jong-Sang 생화학분자생물학회 Journal of biochemistry and molecular biology 5 Pages
생화학분자생물학회 Journal of biochemistry and molecular biology 1997, Vol.30 No.2 157-161 (5 pages)