돼지의 폐(lung)로 부터 histidylleucine dipeptide를 가수분해 시키는 효소를 추출 정제 하였으며, 정제된 효소의 비활성도는 $1.6{mu}moles$/min/mg protein(약 50배 정제)이었다. 이 새로운 dipeptidase의 분자량은 sucrose density gradient 원심침강법에 의하여 측정한 결과 약 80,000 daltons이었으며 효소의 기질 물질로서 요구되는 조건은 방향족 잔기를 갖는 dipeptide를 필요로 하나 histidylleucine을 기질로 사용하였을 경우 $K_m$ 값은 $2{ imes}10^{-4}M$이었다. 본문에서는 이효소의 일반적 특성과 그 밖의 생리학적 및 생화학적 기능에 관하여 검토하였다.
An enzyme capable of hydrolyzing histidylleucine was purified 50 fold from hog lung. The final preparation hydrolyzed $1.6{mu}moles$ of histidylleucime per minute per mg of protein. The $K_m$ of the enzyme for the enzyme was found to be $2{ imes}10^{-4}M$. The enzyme was required a number of free dipeptides for the substrate specificity, and was inhibited by EDTA and 1,10-phenan-throline. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 80,000 daltons from sucrose density gradient sedimentation analysis. The corrected $s_{20,w}$ value was 5.3 S.
