Paecilomyces subglobosum이 생산하는 내산성 ${alpha}-amylase$를 Sephadex G-150으로 정제한 결과 순수정제가 되지 않았으나 glucoamylase와 분리되었다. 조효소를 사용하여 내산성 amylase의 일반 성질을 조사한 결과 최적 pH는 4.0이었고 최적온도는 $38^{circ}C$이었다. 이 효소는 보통 ${alpha}-amylase$와 비교하여 pH에 대한 안정성은 매우 좋았으나 열 안정성은 비슷하였다. 전분에 대한 가수분해력이 좋았으며 생성물을 박충 크로마토그라피로 조사한 결과 말토스도 분해하는 것을 알았다.
Acid-stable ${alpha}-amylase$ was partially purified from Paecilomyces subglobosum by Sephadex G-150 gel filtration. About 7.7-fold purification was obtained and the partially purified preparation has 5.0 U of ${alpha}-amylase$ activity per mg of protein. Using this partially purified ${alpha}-amylase$, general properties were studied and it showed the maximal activities at the conditions of pH 4.0 and $38^{circ}C$. High stability of the acid-stable ${alpha}-amylase$ in acidic condition was observed, whereas thermal stability was similar to the conventional ${alpha}-amylase$.
