Sarcoma 180 복수암 세포를 마우스에 이식시킨 후 3일, 7일 및 14일 만에 각각의 마우스로부터 복수를 취하여 branched chain amino acid transaminase (EC 2.6.1.6)의 활성도 및 isozyme의 pattern을 관찰하였다. 효소의 활성도는 Ichihara and Koyama의 방법으로 측정하였으며, isozyme은 ammonium sulfate에 의한 침전 및 DEAE-cellulose column chromatography에 의하여 분리하였다. 이상과 같이 하여 다음과 같은 결론을 얻었다. 1. 복수의 branched chain amino acid transaminase의 활성도는 Sarcoma 180 복수암 세포 및 다른 정상 조직에 대하여 낮았다. 2. 기질에 대한 효소활성도는 L-isoleucine이 가장 낮았다. 3. Sarcoma 180 복수암 세포를 이식시킨지 3일, 7일 및 14일 만에 채취한 복수의 BATA 활성도는 복수 1 ml 당 59.32 unit, 60.17 unit 및 71.19 unit로 14일 것이 가장 높았다. 4. 7일 만에 채취한 복수의 BATA를 DEAE-cellulose column chromatography로 분리한 결과 용출액인 인산염 완충액의 농도가 20mM, 150mM 및 200mM에서 Enzyme I, II 및 III이 각각 검출되었다. 비활성도는 Enzyme III이 23.62로 Enzyme I 및 II 보다 약 11배 및 6배 높았으며 분포율은 Enzyme I, II 및 III이 각각 10.63%, 59.97% 및 29.40%로 Enzyme II가 가장 많았다. 5. 14일만에 채취한 복수에서는 Enzyme I 및 II가 함유되어 있었으나 Enzyme III은 검출되지 않았다. 비활성도는 Enzyme II가 13.52로 I보다 약 6배 높았으며 분포율은 Enzyme I 및 II 가 각각 46.52% 및 53.48% 이었다. 6. Sarcoma 180 복수암 세포에 함유되어 있지 않은 Enzyme II를 복수에서 분리한 것은 큰 의의가 있는 것으로 생각된다. 7. 복수암 세포를 이식시킨 후 시간의 경과에 따라 BATA의 isozyme pattern이 변화됨을 알 수 있었다.
The activity and isozyme patterns of branched chain amino acid transaminase (EC 2.6.1.6) in ascitic fluid harvested at 3, 7, 14 days after transplantation of Sarcoma 180 ascites tumor cells in mice were studied. The activity of branched chain amino acid transaminase was measured by the method of Ichihara and Koyama. Isozyme patterns of the enzyme were also examined by DEAE-cellulose column chromatography. The results obtained were as follows; 1. In ascitic fluid, the activity of branched chain amino acid transaminase were relatively low compared with those of Sarcoma 180 ascites tumor cells. 2. The enzyme activity for leucine was found highest. 3. The activity of this enzyme in ascitic fluid harvested at 14 days after transplantation was found highest. 4. Ascitic fluid harvested at 7 days after transplantation contained isozyme I. II and III of branched chain amino acid transaminase. The relative amounts of the above three isozymes were 10.63%, 59.97% and 29.40%, respectively. It was realized that Enzyme I and III catalyzed the transamination of leucine. isoleucine and valine, but Enzyme II was only specific for leucine. 5. In ascitic fluid harvested at 14 days after transplantation, the specific activity of Enzyme II was found to be 6 times higher than that of Enzyme I and the relative activity of Enzyme I and II in the above fluid was 46.52% and 53.48%, respectively. 6. The chromatographic elution profiles of the Enzyme I, II and III from the ascitic fluid were found to be very similar with those of normal rat liver and brain.
