Mouse에 이식한 Sarcoma 180 복수암세포 및 복수에서 trehalase ($alpha$, $alpha-$ trehalose 1-D-glucohydrolase, EC 3. 2. 1. 28)의 분포를 관찰하였으며 이 효소를 부분 정제하였다. Trehalase의 활성도는 Lapp and Mason 법으로 측정하였으며 효소의 정제는 ammonium sulfate에 의한 침전 DEAE-cellulose column chromatography 및 Sephadex G-200 chromatography 등을 행하여 다음과 같은 결혼을 얻었다. 1. Sarcoma 180 복수암세포는 trehalase가 함유되어 있지 않다. 2. 7일만에 채취한 복수에서 이 효소의 활성도는 938.54 unit/ml이었다. 3. 복수의 이 효소의 활성도는 곤충, 기생충 및 미생물에 비하여 매우 낮았다. 4. 복수의 이 효소를 약 58배 정제하였으며 비활성도는 414.5이었다. 5. 이 효소의 반응 최적온도는 $60^{circ}C$이며 반응최적 pH는 5.4 이다. 6. 이 효소는 glucose를 함유한 disaccharide의 기질중 trehalose에만 반응성이 있다. 7. 반응 생성물이 glucose임을 paper chromatography로 확인할 수 있었다. 8. 이상과 같은 결과로 보아 Sarcoma 180 복수암세포를 함유한 마우스의 복수에 trehalase가 존재함을 알 수 있었다.
The activity of trehalase ($alpha$, $alpha-$ trehalose 1-D-glucohydrolase, ED 3. 2. 1. 28) in Sarcoma 180 ascites tumor cells and ascitic fluid which harvested at 7 days after transplantation has been studied. The activity of trehalase was measured by the method of Lapp and Mason. The results obtained were as follows; 1. The activity of trehalase could not be found in the Sarcoma 180 ascites tumor cells. 2. The activity of trehalase in ascitic fluid was 938.54 unit/ml. 3. In the ascitic fluid, the trehalase activity is relatively low compared with those in insect. microorganism, Ascaris suum and mouse kidney. 4. Trehalase from ascitic fluid has been purified about 58 fold by ammonium sulfate precipitation, DEAE-cellulose column chromatography and Sephadex G-200 gel filtration. 5. The optimal pH for enzymatic activity was 5.4, and optimal temperature was $60^{circ}C$. 6. The enzyme was specific for trehalose as substrate. 7. The product of the reaction was identified as glucose by paper chromatographic method.
