프라스미노겐 활성화 반응을 촉진하는 미생물 활성제로서 Streptokinase (SK)와 Staphylokinase (SLK)를 새로히 선별하여 얻은 두 종의 병원성박테리아인 Streptococci sp.와 Staphylococci S104로부터 각각 분리. 정제하였으며, 이들 박테리아 활성제들의 반응 특이성을 사람의 오줌으로부터 얻은 Urokinase (UK)의 것과 비교 연구하였다. 박테리아 활성제인 SK와 SLK는 서로 비슷한 양상의 특성을 띄우며, 단백질 분해 효소로서의 촉매기능에 있어 프라스미노겐만을 기질로 요구한다는 점에 있어서는 UK와 비슷하나 에스테르 가수분해 기능에 있어서는 상이함을 알 수 있었다. 특히, 이들 박테리아 활성제는 기질인 프라스미노겐 농도에 따른 반응속도의 변화 양상에 있어 UK에서와는 상이하게 만곡형의 증가를 보여주고 있으며 또한 이들에 의한 프라스미노겐 활성화 반응이 Casein이나 알부민(BSA) 첨가에 의하여 저해를 받고 있다는 점에서도 UK와는 구별될 수 있었다. 이러한 결과를 토대로 SK와 SLK 등의 박테리아 활성제는 프라스미노겐과의 결합반응을 위해 두 개의 결합 부위가 있는 것으로 추측되며 이중 한 부위에서의 기질결합 중간체는 프라스미노겐 활성화를 보다 촉진시키는 것으로 보았다.
A comparison was made of the proteolytic and esteratic potencies of bacterial activators and urokinase, and the results along with some kinetic and inhibition study suggest that the modes of the plasminogen activation by bacterial activators are different from that of urokinase. Two forms of bacterial activator, stretokinase(SK) and staphylokinase (SLK), were isolated from the newly screened $eta$-hemolytic pathogenic bacteria of Streptococci sp. and Staphylococci S104, respectively, and were purified to give homogeneous preparations. Both forms of bacterial activator showed considerable degrees of the proteolytic activities, but their substrate specifities were found to be very limited toward plasminogen as in the case of urokinase. However, unlike urokinase, bacterial activators did not exhibited any esterase activity at all. The Km values for bacterial activators and urokinase were estimated to be about $1{ imes}10^{-7}M$ and $2.2{ imes}10^{-6}M$, respectively, with human plasminogen as a substrate. The kinetic rate profiles against substrate concentration showed sigmoid curves for SK and SLK while a hyperolic saturation curve for urokinase. Furthermore, the proteolytic or plasminogenic activites of SK and SLK were demonstrated to be inhibited by macromolecular proteins such as casein and bovine serum albumin. Based on the results obtained, it was suggested that bacterial activators may have two substrate binding sites and thus one of them may serve to provide the more active species by forming an intermediate complex with the first molecule of plasminogen.
