핵단백질의 인산화반응에 미치는 cyclic 뉴클레오티드와 인슐린의 효과를 추구하기 위하여 $[{gamma}-^{32}P]$ ATP로 정상 흰쥐 간에서 분리한 핵과 incubate한 뒤에 SDS-polyarcy-lamide gel 전기영동을 하여 분석하였다. c-AMP와 c-GMP는 분자량 약 53,000 dalton의 핵단백질의 인산화반응을 심히 증가시키는 반면에, 인슐린은 변동을 거의 주지 않았다. c-GMP의 효과가 c-AMP의 효과보다 더 컸었다. 반면에 cyclic 뉴클레오티드와 인슐린은 histone과 같이 chromatin과 강하게 결합하고 있는 핵단백질과 페놀 용해성 비 histone단백질의 인산화반응은 오히려 어느정도 억제시켰다.
The effects of cyclic nucleotides and insulin on the phosphorylation patterns of nuclear proteins were investigated by SDS polyacrylamide gel electrophoresis analysis following incubation of liver nuclei isolated from normal fed rats with $[{gamma}-^{32}P]$ ATP. Both c-AMP and c-GMP increased markedly the phosphorylation levels of nucleoplasmic proteins with molecular weights above 53,000 daltons while little change was observed with insulin. The effect of c-GMP was much greater than that of c-AMP. On the other hand, cyclic nucleotides and insulin somewhat inhibited rather phosphorylation of nuclear proteins tightly bound to chromatin such as histones and phenol soluble non-histone proteins.
