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Studies on the Inulin Hydrolyzing Enzyme from Aspergillu sp. (C-58) (III) - Purification of inulase (P-I) from Aspergillus sp. (C-58) -
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  • Studies on the Inulin Hydrolyzing Enzyme from Aspergillu sp. (C-58) (III) - Purification of inulase (P-I) from Aspergillus sp. (C-58) -
저자명
Kwon. Tae-Jong,Seu. Jung-Hwu
간행물명
산업미생물학회지
권/호정보
1983년|11권 1호|pp.47-52 (6 pages)
발행정보
한국미생물생명공학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

Aspergillus sp.C-58 균주가 생산하는 extracellular inulase에 대하여 pH, charcoal처리 및 ammonium sulfate로 분별염석한 후 DEAE- cellulose를 이용한 column chromatography에 의하여 3개의 효소단백질(Peak I, II, III)로 분획되었으며 그 비율은 31. 1 : 1.7 : 1이였다. P- I, II의 I/S는 그 비율이 0.23 및 0.24로 거의 동일하였으나 P-III는 1.1로 P-I및 P-II와 상이하였다. Peak I 효소에 대하여 DEAE-Sephadex A-50을 이용한 ion exchange chromatography에 의하여 추출효소에 비교하여 약 408배 정제되었으며 다시 Sephadex G-75 및 Sephadex G-100에 2회 gel filtration하여 약 482배 정제되었다. 이상과 같이 정제한 Peak I의 효소액은 poly acrylamide를 이용한 disc gel electrophoresis 및 ultra centrifugation에 의하여 단일 단백질로 확인되었다.

기타언어초록

The extracellular inulase produced by Aspergillus sp. C-58 was isolated by pH and charcoal treatment, precipitation with ammonium sulfate from the crude extract, and separated into 3 fractions (P-I, II, III) by DEAE-cellulose column chromatography in the ratio of 31.1:1.7:1 with respect to the activity. The ratio of inulase activity to sucrase activity of P-I, P-II and P-III fraction was 0.23, 0.24 and 1.1 respectively. The enzyme P-I fraction was purified 482 fold with a 22.8% yield by DEAE-Sephadex A-50, Sephadex G-75, Sephadex G-100 (1st and 2nd) column chromatography, and appeared homogeneous on polyacrylamide disc gel electrophoresis and ultracentrifugation.