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사과(골덴) Polyphenol Oxidase의 효소학적(酵素學的) 성질(性質)
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  • 사과(골덴) Polyphenol Oxidase의 효소학적(酵素學的) 성질(性質)
저자명
정기택,서승교,한성숙,Chung. Ki-Taek,Seu. Seung-Kyo,Han. Sung-Sook
간행물명
한국영양식량학회지
권/호정보
1986년|15권 2호|pp.158-164 (7 pages)
발행정보
한국식품영양과학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

골덴에서 polyphenol oxidase를 추출(抽出) 및 조정제(粗精製)하여 그 성질(性質)을 조사(調査)한 결과(結果)는 다음과 같다. 최적(最適) pH는 6.5, 최적온도(最適溫度)는 $30^{circ}C$였으며 효소(酵素)의 기질특이성(基質特異性)은 o-diphenol에 높은 활성(活性)을 나타내었다. 저해제(沮害劑)의 효과(效果)는 Cysteine이 가장 효과(效果)가 좋았고 ascorbate와 sodium metabisulfite는 거의 비슷하였으며 EDTA는 아주 낮은 저해효과(沮害效果)를 보였다. 골덴 PPO를 $20^{circ}C$ 및 $4^{circ}C$에서 저장(貯藏)했을때 효소활성(酵素活性)의 변화(變化)는 $20^{circ}C$에서는 초기(初期) 4일(日)째까지 활성(活性)이 급격히 감소(減少)되었으며 $4^{circ}C$에서는 초기(初期) 2일(日)까지는 활성(活性)의 변화(變化)가 거의 없었으나 3일(日)째 부터는 급격히 감소(減少)하기 시작(始作)하였다. Polyacrylamide disc gel로 전기영동(電氣泳動)한 결과(結果) 4개(個)의 활성(活性) band가 확인(確認)되었고 열(熱) 처리(處理)한 후(後)에는 각각(各各) 3개(個) 및 1개(個)의 활성(活性) band가 관찰(觀察)되었다. 그리고 효소(酵素)의 열(熱) 안정성(安定性)에 있어서 동일(同一) 처리후(處理後)에 잔존활성(殘存活性)이 40% 및 5% 정도(程度)였으므로 각(各) band의 열(熱) 안정성(安定性)은 효소(酵素)의 열(熱) 안정성(安定性)과 거의 일치(一致)하였다.

기타언어초록

Polyphenol oxidase in apple (Golden Delicious) was extracted, partially purified and its properties were found as follows; Polyphenol oxidase showed optimum pH for activity at 6.5 and optimum temperature at $30^{circ}C$ and high affinity to o-diphenol compounds. Cysteine, ascorbic acid and sodium metabisulfite appeared to be most effective inhibitors. EDTA showed a slight inhibition. During the enzyme was kept in test tube at $4^{circ}C;and;20^{circ}C$ for a week, polyphenol oxidase activity decreased sharply during the first four days at $20^{circ}C$, then decreased slowly as the storage was prolonged. At $4^{circ}C$, the polyphenol oxidase activity appeared to be relatively stable during the first two days before activity began to decline sharply. Polyacrylamide disc gel electrophoresis indicated four bands with polyphenol oxidase activity. Three bands and one band of the active bands were observed after heating for 1hr at $60^{circ}C;and;70^{circ}C$ respectively. The enzyme activity was observed 40% after treatment at $60^{circ}C$ and 5% after treatment at $70^{circ}C$. Therefore, no difference in the thermal stability was observed between active bands and the enzyme activity.