대두 및 고구마로부터 얻은 ${eta}-Amylase$의 단백질 구조를 CD Spectra, 항체반응, 화학적 절단을 통하여 비교하였다. 고구마 ${eta}-Amylase$는 4개의 동일한 subunit로 구성되어 있으며 대두 ${eta}-Amylase$는 Subunit구조를 하고 있지 않았다. 또한 두 효소는 변성시킨 상태에서 SDS-gel전기영동, gel filtration한 결과 분자량은 동일하였다. 그리고 대두 및 고구마 ${eta}-Amylase$는 CD spectra상 유사한 2차구조를 나타내고 있으나 방향족 측쇄가 상이함을 나타냈다. 한편 cyteine 잔기 및 methionine 잔기의 화학적 절단한 결과 두 효소는 동일한 아미노산 배일을 나타냈다. 또한 면역학적인 방법에 의해서도 두 효소는 유사성이 인정되었다. 한편 대두 ${eta}-Amylase$에 대한 항체는 고구마 ${eta}-Amylase$의 활성을 억제하였으나 밀, 보리, 무우 ${eta}-Amylase$에 대해서는 활성 억제가 나타나진 않았다.
The enzymatic properties of ${eta}-amylase$ from soybean and sweet potato were compared. The sweet potato enzyme consists of four identical subsunits whereas soybean enzyme has no subunit $structure^{12,;15)}$. In the denatured state, both enzymes exhibited the same molecular weight on SDS-gel electrophoresis and on gel-filtration analysis. The spectra of circular dichroism revealed that both enzyme have almost same secondary structure but the environment of aromatic side chains are different. The chemical cleavage of soybean and sweet potato ${eta}-amylases$ at cysteine residues and methionine residues demonstrated the homology of amino acid sequence between the enzymes. The similarity between soybean and sweet potato ${eta}-amylase$ was also revealed by immunological method. The antibody for soybean enzyme inhibited the activity of sweet potato enzyme but it did not inhibit the activity of wheat, barley and Japanese-raddish ${eta}-amylases$.
