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Cephalosporium acremonium에서 황화합물 대사의 조절
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  • Cephalosporium acremonium에서 황화합물 대사의 조절
  • Regulation of Sulfur Metabolism in Cephalosporium acremonium
저자명
Lee. Kyoung,Park. Sang-Ho,Lee. Jung-Joon,Mheen. Tae-Ick
간행물명
산업미생물학회지
권/호정보
1987년|15권 5호|pp.361-367 (7 pages)
발행정보
한국미생물생명공학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

DL-seleno-methionine에 내성을 갖는 변이주, Cephalosporium acremonium MS-92는 무기황과 메치오닌의 Uptake rate가 모균보다 우수하였으며, 세포내에 과량의 메치오닌과 S-adenosylmethionine (SAM)을 축적하였다. 또 C. acremonium에서 무기황의 uptake rate는 시스테인에 의해 크게 저해되었다. Crude enzymes extracts에서 변이주 MS-92 는 cell내에 cysteine을 적게 형성하였다 즉, L.-serine sulfhydrylase 활성이 모균보다 낮았으며 세포내에 시스테인의 양을 간접적으로 알 수 있는 시스테인 분해효소인 cysteine desulfhydrylase 활성치 변이주에는 모균의 약 반이였다. 이상의 결과에서 C. acremonium에서 메치오닌을 만드는 효소들의 조절에는 A. nidulans와 비슷하게 시스테인이 관여한다는 것을 추측할 수 있었다.

기타언어초록

A DL-seleno-methionine resistant mutant, Cephalosporium acremonium MS-92 showed increased activities of sulfate and L-methionine uptake than the parent strain, and accumulated excess methionine and S-adenosylmethionine (SAM) intracellularly. And the sulfate uptake system was severely inhibited by L-cysteine. In crude enzyme extracts, the mutant MS-92 showed lower L-serine sulfhydrylase (identical with cystathionine $eta$-synthase) activity than the parent. Also, cysteine desulfhydrylase activity, an index of intracellular L-cysteine concentration, of the mutant MS-92 was decreased by about 50% as com-pared with that of the parent. Thus, it was supposed that the mutant MS-92 should have n lower level of L-cysteine than the parent. In C. acremonium like A. nidulans, the enzymes related to the biosynthesis of methionine might be regulated by L-cysteine, but not by methionine or SAM.