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인산화와 초산화가 대두단백질의 기능특성과 구조에 미치는 영향
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  • 인산화와 초산화가 대두단백질의 기능특성과 구조에 미치는 영향
  • Effects of Phosphorylation and Acetylation on Functional Properties and Structure of Soy Protein
저자명
김남수,권대영,남영중,Kim. Nam-Soo,Kwon. Dae-Young,Nam. Young-Jung
간행물명
한국식품과학회지
권/호정보
1988년|20권 5호|pp.625-630 (6 pages)
발행정보
한국식품과학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

대두단백질을 인산화 및 초산화처리에 의하여 변형시키고, 변형대두단백질의 기능특성을 검토하였다. 인산화 대두단백질은 비변형 대두단백질보다 높은, 용해도, 거품특성, 수분보유력을 나타냈다. 한편, 초산화에 의해서도 유화력과 거품특성이 현저하게 증진되었다. 대두단백질은 인산화와 초산화에 의하여 등전점이 산성쪽으로 변화였으며 단백질의 집괴화현상도 관찰되었다. 또한, 화학변형된 대두단백질을 디스크 전기영동에 의해 분석시 단백질밴드의 상대이동도가 현저하게 증대되었다.

기타언어초록

Phosphorylation of soy protein by sodium trimetaphosphate and acetylation of soy protein by acetic anhydride were performed. Then, the functional properties of modified soy proteins were compared with that of unmodified soy protein. Isolated soy protein prepared from defatted soybean flake had protein content of 92.7% as moisture-free basis. The phosphorylated soy protein showed higher solubility, foaming properties, and water holding capacity than unmodified soy protein. Acetylation of soy protein increased emulsification activity and foaming properties greatly, whereas decreased the solubility at pH 8.0. Isoelectric pHs of phosphorylated and acetylated soy protein were shifted to acidic regions(pH 3.0 and pH 4.0) from pH 5.0, which was the isoelectric pH of unmodified soy protein. Soy protein seems to be aggregated during phosphorylation and acetylation procedure, judging form Sepharose CL-4B gel filtration profiles. The modified soy proteins showed increased mobilities to anode direction in disc-gel electrophoresis.