효모나 세균을 이용한 메칠글리옥살 대사의 효소학적, 유전학적 연구로부터 생물체들은 메칠글리옥살의 해독을 위하여 보편적이고 다양한 경로를 가지고 있음을 알았다. 이들 대사경로 가운데 글리옥살라아제 I은 메칠글리옥살 해독에 있어서 가장 중요한 경로이다. 글리옥살라아제 I의 분자구조는 효소의 기원에 따라 크게 다르게 나타났고, 아연 이온은 효소활성에 필수적이었다. Pseudomonas putida의 글리옥살라아제 I은 유전자는 메칠글리옥살리아의 제거제로 작용하였고, 또한 세균의 크기를 조절하는 역활을 가지고 있었다. 본 유전자의 염기배열과 정제효소의 아미노 말단을 비교해 본 결과 아미노 말단의 메치오닌 잔기는 번역 후 제거 됨을 알았다. 그밖에 글리옥살라아제 I의 생리학적 역활에 대해서도 논의하였다.
The enzymatic studies on the methylglyoxal metabolism in yeast and bacterial cells indicated that organisms are equipped with the common and manifold systems for the detoxification of methylglyoxal. Among these systems, the glyoxalase I is the most important route for methylglyoxal detoxification. The molecular structure of glyoxalase I is apparently distinct from the enzyme sources, and zinc ion is an essential cofactor in enzyme activity. The gene for Pseudomonas putida glyoxalase I functioned as a scavenger of methylglyoxal and regulated the cell size of the bacterium. Comparison of the nucleotide sequence of the P. putida glyoxalase I gene with the N-terminal amino acid sequence of the purified enzyme revealed that the N-terminal methionine residue was removed after translation. Possible physiological role of glyoxalase I was also discussed.
