돼지감자의 가공과정 중 갈변에 관여하는 polyphenol oxidase를 부분 정제하고 이의 특성을 조사하였다. 인산완충액으로 추출된 조효소가 ammonium sulfate에 의한 침전과 Sephadex G-100에 의한 gel filtration으로 48배 정제되었다 이 효소는 catechol을 기실로 하였을 때 최적 활성 pH가 6.5이었으며 $K_{m}$값은 3mM, 열불활성 화는 1차반응을 보였고, 이때 Z값은 $7.6^{circ}C$, 활성화에너지($E_{a}$)는 72.6kcal/mole이었다. 이 효소를 인산완충액에 저장하였을 때 $4^{circ}C$에서는 일주일 이상 안정하였으나 $25^{circ}C$에서는 활성이 급격히 소실되었다. 이 효소는 monophenol에는 반응하지 않고 diphenol의 기질에만 친화력을 나타내었으며, 그 중 chlorogenic acid와 가장 잘 반응하였다. 그리고 1 mM의 L-cystein(HCl)와 L-hydrosulfite, L-ascorbic acid에 의해서 완전히 저해되었다.
Polyphenol oxidase from Jerusalem artichoke(Helianthus tuberosus L.) tubers was partially purified by precipitation with ammonium sulfate, followed by gel filtration on Sephadex G-100. The enzyme showed maximal activity at pH 6.5 and $4^{circ}C$. Kinetic studies indicated $K_{m}$ value of 3 mM for catechol and activation energy of 72.6 kcal/mole. As for substrate specificity of polyphenol oxidase the enzyme showed high affinity towards diphenol compounds, but not towards monophenols. The enzamatic browning was completely inhibited at 1 mM concentration of L-ascorbic acid, sodium hydrosulfite and L-cystein(HCl). The activity of polyphenol oxidase in 0.1 M potassium phosphate buffer(pH 6.5) was fairly stable for a week at $4^{circ}C$, while it decreased remarkably at $25^{circ}C$.
