- Pseudomonas synxantha A3에서 분리한 Xanthine Dehydrogenase의 성질
- ㆍ 저자명
- 전흥기,사까이다꾸오
- ㆍ 간행물명
- 산업미생물학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1991년|19권 6호|pp.610-613 (4 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국미생물생명공학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
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Pseudomonas synxantha A3으로부터 정제된 결정화 효소를 사용하여 몇가지의 성질을 검토하였다. 본 효소에 대한 nucleoside 관련물질의 저해관계를 검토한 결과, 그 중에서 adenine, 8-azaadenine, 2-methyladenine, guanine, 8-azaguanine에 의해서 강한 저해를 받는 것으로 나타났으며, caffenine에 의해서는 저해를 받지 않았다. Adenine과 guanine은 비길항저해제로서, 그 저해상수($K_i$)는 각각 0.037mM과 0.098mM 이었다.
Some of the Kinetic properties of crystallic xanthine dehydrogenase form Pseudomonas synxantha A3 were studied. The enzyme activity was strongly inhibited by adenine, 8-azaadenine, 2-methyladenine, guanine, and 8-azaguanine, but not by caffeine, and the inhibitions by adenine and guanine were observed to be of noncompetitive type. The $K_i$ values for adenine and guanine were 0.037 and 0.098 mM, respectively. Michaelis constants were found to be 0.33 and 0.06 rnM for hypoxanthine and xanthine with $NAD^+$ as the second substrate, respectively, and 0.1 rnM for $NAD^+$ with either hypoxanthine or xanthine as the second substrate.