S. phaeochromogens KCTC 1174로부터 L-알라닌 탄수소효소를 분리 정제하여 산화성 탈아미노화 반응과 환원성 아미노화반응에 대한 반응속도론적 연구를 수행하였다. 젤 여과 방법과 SDS- 전기영동법에 의하여 이 효소가 분자량이 37.000인 소단위 6개로 이루어져 있음을 알 수 있었다. 초기속도 연구와 생성물 저해효과 분석으로 S. phaeochromogens 효소촉매반응은 sequential ordered mechanism으로 진행되며 이 때 기질들은 아미노화 반응에서 NADH, 암모니아 피루브산의 순서로 효소와 결합하고 생성물들은 L-알라닌이 먼저 효소로부터 유리되고 마지막에$NAD^+$가 방출된다. 이러한 결과는 이 효소 반응이 보다 잘 알려진 글루탐산 탈수소효소($NAD^+$)와 상이한 반응기전으로 진행됨을 의미한다고 하겠다. 촉매반응 중 보조효소와 효소와의 상호작용에서 아데닌 고리는 반응에 크게 관여하지 않으며 보조효소의 피로인산 부위가 중요한 역할을 하는 것으로 나타났다.
L-Alanine dehydrogenase was purified from Streptomyces phaeochromogens KCTC 1174 and investigated for the kinetic mechanism of both oxidative deamination and reductive amination. By gel filtration and electrophoresis the enzyme was demonstrated to be a hexamer of Mr=37,000. Intital velocity studies and product inhibition patterns showed that S. phaeochromogens L-alanine dehydrogenase catalyzed reaction proceeds through a sequential ordered mechanism in which substrates bind to enzyme NADH, $NH_3$ and pyruvate in that order. This result indicates that L-alanine dehydrogenase takes different mechanism in amination of a $alpha$-ketoacid from the better known L-glutamate dehydrogenase and some other bacterial L-alanine dehydrogenases. In the studies using competitive inhibitors, pyrophosphoryl group of coenzyme was shown to participate in the binding of coenzyme in the catalytic cycle.
