HIV-1 프로테아제의 새로운 크로모포릭 펩티드 기질로서 Asn-Asn-Gln-Val-Phe$(NO_2)$-ValArg-$NH_2$와 acetyl-Arg-Lys-Leu-Val-Phe$(NO_2)$-Leu-Asp-Gly-$NH_2$를 합성하고, 발린과 p-니트로 페닐알라닌 잔기 사이의 펩티드 결합이 가수분해됨을 알았다. 이들 합성 펩티드는 분해되면 310 nm에서의 흡광도가 감소되었다. HIV-1 프로테아제의 두 펩티드 기질의 가수분해 반응속도는 기질 턴오버수 ${leq}$20%에서 반응시간에 비례하였다. 이들 합성기질의 용해도는 pH 4.7, 50-500 nM에서 반응 초속도 측정에 충분하였다. 또 합성한 두 펩티드 기질에 대한 정상상태에서의 효소반응이 $K_{cat}$, $K_m$, $K_{cat}/K_m$ 및 $K_i$값들을 다른 펩티드 기질에 대한 값들과 비교 검토하였다.
HIV-1 protease hydrolyzed the newly synthesized peptides, Asn-Asn-Gln-Val-Phe $(NO_2)$-Val-Arg-$NH_2$ and acetyl-Arg-Lys-Leu-Val-Phe$(NO_2)$-Leu-Asp-Gly-$NH_2$ between the valyl and $({ ho}-nitro)$phenylalanyl residues. The hydrolysis of these peptides resulted in a decrease in UV absorbance at 310 nm. The HIV-1 protease-catalyzed peptidolysis of these two peptide substrates was characterized by a linear time course at substrate turnover of ${leq}$20%. The solubilities of these substrates at pH 4.7 were sufficient to perform initial rate measurements over a concentration range of 50 to 500 nM. Steady-state kinetic data and inhibition constants of the peptidolysis of these peptide substrates resulted in comparable values.
