아그배로 부터 아세톤 침전, DEAE-cellulose 칼럼 크로마토그라피, Ultro-AcA 54겔여과의 과정을 거쳐 peroxidase를 분리 정제하고, 그의 특성을 조사하였다. 아그배peroxidase의 반응 최적 pH는 4.5, 반응최적 온도는 $80^{circ}C$이었고, $30^{circ}C$ 이하의 온도와 pH 5.0에서 안정하였으며, $80^{circ}C$에서 15분간 보존했을 때 거의 불활성화되었다. OPDA에 높은 활성을 나타내었으나, phenol류 기질에 대해서는 약간의 활성을 나타내었으며, OPDA와 $H_{2}O_2$에 대한 Km치는 각각 1.65mM, 7.97mM이었다. 아그배 peroxidase에 대한 저해작용은 L-ascorbic acid와 sodium L-ascorbate가 가장 컸고, 금속이온 중 $Mn^{2+}$만이 5mM 농도에서 효소의 활성을 증가시켰다.
Peroxidase in the fruit of Malus sieboldii (Regel) Rehder was partially purified by DEAE-cellulose column chromatography and Ultro-AcA 54 gel filtration. The optimum pH of peroxidase was 4.5 and optimum temperature was $80^{circ}C$. The enzyme was stable at pH 5.0 and below $30^{circ}C$, and inactivated by heat treatment at $80^{circ}C$ for 15min. In the presence of 30mM $H_{2}O_2$ Km value on o-phenylenediamine as substrate was 1.65mM, and in the presence of 10mM o-phenylenediamine Km value on $H_{2}O_2$ was 7.97mM. L-Ascorbic acid and sodium L-ascorbate greatly inhibited the enzyme activity and among several metal ions $Mn^{2+}$ only increased the activity at 5mM.
