Collagen은 세포 외에 존재하며, 분자의 수명이 매우 긴 단백질이므로, 노화와 관련된 비효소적 당화의 대상으로 많은 관심이 모아지고 있다. 본 연구에서는 진피 collagen의 비효소적 당화와 분해 및 가교결합에 대한 자외선(UVA)과 활성산소종들의 영향을 검토하였다. 암소 피부로부터 얻은 collagen 과 glucose의 혼합물에 몇가지 활성산소 소거제를 첨가하고 UVA를 조사하여 비효소적 당화, 단백질 분해, 가교결합의 정도를 관찰하였다. 비효소적 당화는 자외선에 의해 증가되지 않았으며, 수퍼옥사이드 라디칼과 일중항 산소의 소거제에 의해서는 감소하였으나, 히드록시 라디칼 소거제에 의해서는 변화가 없었다. 단백질 분해와 가교결합은 자외선에 의해 증가되었으며, 분해는 세가지 활성산소의 소거제 모두에 의해 감소되었으나, 가교결합은 특히 히드록시 라디칼 소거제의 영향이 컸다. 즉 수퍼옥사이드 라디칼과 일중항 산소는 자외선과는 관계 없이 당의 자동산화에 의해 발생되어 당화로 인한 변화의 초기 단게에 관여하고, 반응의 뒷부분에서는 당단백질과 자외선에 의해 만들어진 히드록시 라디칼이 주된 역할을 하고 있다. 상기의 결과로부터 활성산소종들과 자외선은 다른 조직 및 세포물질들을 손상시키듯이 노화와 관련된 collagen 변화를 증가시키는 것을 알 수 있었다. 이는 자외선 차단제와 함께 활성산소 소거 물질들을 외용도포하는 것이 태양광선의 해로운 영향으로부터 진피를 보호하는데 도움이 될 수 있음을 의미한다.
Considerable interest has been generated in age-related non-enzymatic glycosylation and crosslinking of collagen in view of its extracellular nature, and its long biological half-life. The effects of UVA, which penetrates deep in dermis, and reactive oxygen species (ROS) on age- related changes of dermal collagen were studied. The amount of nonenzymatic glycosylation, fragmentation, and crosslinking of collagen were monitored from the mixtures of Type I collagen from calf skin and glucose, irradiated by UVA, with or without scavengers of ROS. At both high and low glucose dosages, non-enzymatic glycosylation was not affected by UVA irradiation. At high glucose dosage, however, glycosylation was reduced by the scavengers of superoxide radical and singlet oxygen, bolt not by hydroxyl radical scavengers. Fragmentation was increased by UVA and decreased by all ROS scavengers. Crosslinking was also enhanced by UVA, and effectively blocked crosslinking. Superoxide radical and singlet oxygen, which were produced by autoxidation of glucose independently to UVA, may encounter the initial phase of glycation. ROS generated from Amadory compounds by UVA enhanced fragmentation and crosslinking Hydroxyl radical was thought to be a major ROS affecting crosslinking. These results suggest that UVA and ROS are able to enhance age-related structural changes of collagen, as affecting many other tissue and cellular components
