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Pediococcus halophilus로부터 생성한 $alpha$-Glucosidase의 정제 및 특성
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  • Pediococcus halophilus로부터 생성한 $alpha$-Glucosidase의 정제 및 특성
  • Purification and Properties of $alpha$-Glucosidase from Mococcus halophilus
저자명
민해기,이호근,문지웅,강국희
간행물명
산업미생물학회지
권/호정보
1992년|20권 2호|pp.143-149 (7 pages)
발행정보
한국미생물생명공학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

호화전분이 포함된 김치로부터 유산을 생성하는 6균주를 분리하였으며, 분리된 균주는 soluble starch가 포함된 APT 액체배지에서 분리균주의 생육과 $alpha$-glucosidase 활력이 우수한 No.2 균주를 선별하였다. 이 분리균은 Pediococcus halophilus 또는 그 유연균으로 동정되었다. 효소의 정제는 protamine sulfate에 의한 핵산의제거, ammonium sulfate 분획, gel filtration 및 ion exchange 등의 4단계 정제과정을 거친 결과 20.17배 정제되어 단일 band 효소로 분리되었다.

기타언어초록

A bacterial strain No. 2, which highly produced a-glucosidase, was isolated from Kimchi and identified to be a similar species of Pediococcus halophilus. This enzyme was purified by protamine sulfate, ammonium sulfate fractionation, ion exchange and gel filtration. The maximal a-glucosidase activity was observed at pH 6.0 and this enzyme was stable at pH 6.0~ 7.5. The optimum temperature of this enzyme activity was $37^{circ}C$, but enzyme activity was gradually lost above $37^{circ}C$. This enzyme was activated by 10 mM MgCh and inhibited by 10 mM mercaptoethanol. The kinetics of PNPG(p-Nitrophenyl-a-D-glucopyranoside) and maltose were Kp0.52 mM/27.5 pg protein, $V_{max}$= 0.021 mM/min 27.5 ${mu}g$ protein and $K_m$= 0.32 mMD7.5 ${mu}g$ protein, $V_{max}$= 0.025 mM/min 27.5 ${mu}g$ protein, respectively. The molecular weight of $alpha$-glucosidase was about 37, 000.