- 토양 미생물 HSL613이 생산하는 Cholesterol Oxidase의 정제 및 특성
- ㆍ 저자명
- 이홍수,이승철,권태종,정태화
- ㆍ 간행물명
- 산업미생물학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1992년|20권 4호|pp.401-408 (8 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국미생물생명공학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
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Cholesterol oxidase를 생산하는 균주를 토양으로 분리하고 이를 배양하여 효소를 생산한 후 정제하여 그 특성을 조사하였다. 본 효소는 CH2 concentrator에 의한 농축, DEAE-cellulose chromatography, Superose 12 column FPLC로 정제하였고, 비활성이 약 31배나 증가하였다. 이 효소는 $50^{circ}C$, pH 6.0에서 최대 활성을 나타냈고 30-$45^{circ}C$ 범위에서는 안정하였다. pH에 대한 안정성은 pH 6.0-11.0까지 광범위한 안정성을 보였으며, Km 값은 cholesterol에 대해서 $3.65{ imes}10^{-3}$M이며 분자량은 59,500 dalton으로 추정 된다. 또한 $Ca^{2+}$, $Ba^{2+}$, $Fe^{2+}$, Brij 35에 의해서는 효소의 활성이 저해되지 않았지만, $Hg^{2+}$, $Ag^{2+}$ 및 SDS에 의해서는 저해되는 것으로 나타났다.
The extracellular cholesterol oxidase produced from a soil microorganism HSL613 was purified and partially characterized. Through a series of purification procedures including concentration with CH2 concentrator, DEAE-cellulose column chromatography and gel filtration on Superose12, the purified enzyme was shown to have a specific activity of 108 units/mg protein giving 30.8-fold purification and final yield of 66%. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 59,500 daltons by SDS-PAGE. The optimum temperature and pH for this enzyme were $50^{circ}C$ and 6.0, respectively. The activity of the purified cholesterol oxidase was inhibited by $Ag^{2+}$, $Hg^{2+}$ and SDS.