생강으로부터 tyrosinase를 추출하여 ammonium sulfate에 의한 침전, Sephadex G-25와 DEAE-Sephacel column chromatography하여 isozyme $P_1$과 $P_2$ 그리고 $P_3$를 정제하였다. 정제된 Isozyme의 분자량은 SDS-PAGE와 HPLC에 의하여 $P_1$은 27,000으로 $P_2$는 20,000 그리고 $P_3$는 41,000 daltons으로 밝혀졌으며, 아미노산 조성은 $P_1$이 245로 $P_2$는 182 그리고 $P_3$는 373잔기로 이루어져 있었다. Isozyme $P_1$과 $P_2$ 그리고 $P_3$는 monohydroxyphenol류의 기질에 대하여 거의 활성이 없었으나, o-dihydroxyphenol류와 trihydroxyphenol류에서 높은 활성을 나타내었다. m-dihydroxyphenol류는 catechin에서 높은 활성을 보였지만 그 외에서는 거의 활성을 보이지 않았고, p-dihydroxyphenol류에 대해서도 활성이 없었다. 또 L-DOPA에 대한 $K_m$값은 $P_1$이 11.24로 $P_2$는 9.62 그리고 $P_3$는 8.47 mM이었고, $V_{max}$값은 $P_1$이 21.05로 $P_2$는 13.89 그리고 $P_3$는 5.65 nmol/ml min이었다. Tyrosinase isozyme 모두는 sodium diethyldithiocarbamate, sodium cyanide와 L-ascorbic acid 10 mM에서 100% 저해 되었다. Sodium diethyldithiocarbamate는 비경쟁적 저해를 보였으며, $P_1$과 $P_2$ 그리고 $P_3$에 대한 $K_m$값은 각각 0.46과 0.60 그리고 0.67 mM이었다. $P_1$과 $P_2$ 그리고 $P_3$ isozyme의 반응 최적 pH와 반응 최적 온도는 모두 pH 6.5와 $55^{circ}C$ 였다. 금속이온 중 $Ca^{2+}$, $Hg^{2+}$와 $Cu^{2+}$ 그리고 $Mn^{2+}$ 모든 isozyme $P_1$과 $P_2$ 그리고 $P_3$의 활성을 증가시키는 반면 $Fe^{2+}$, $Zn^{2+}$, $Mg^{2+}$ 그리고 $Ba^{2+}$는 활성을 저해시켰다.