E. coli C-600의 succinic semialdehyde dehydrogenase(SSALDH)의 화학변형과 금속이 온의 영향을 관찰한 결과 SSALDH의 효소활성에 관여할 것으로 생각되는 아미노산 잔기들은 광범위한 기질특이성을 나타내는 일반 aldehyde dehydrogenase(ALDH)와 유사하였으나 E. coli SSALDH는 일반 ALDH와는 달리 반응액에서의 p-nitrophenylacetate의 농도를 17 mM 정도까지 높여도 esterase 활성을 나타내지 않았으며 본 연구실에서 추출 정제한 쥐의 간 미토콘드리아의 succinic semialdehyde에 대한 특이성이 높은 외막결합 ALDH나 matrix ALDH 1도 esterase 활성을 나타내지 않는 것으로 보아 succinic semialdehyde에 대한 특이성이 높은 ALDH isozyme은 esterase 활성이 없는 것으로 생각되며 SSALDH와 일반 ALDH의 반응 메카니즘도 다를것으로 생각된다. 또한 ALDH의 강력한 in vitro competitive inhibitor로 알려져 있는 acetaldehyde analog인 chloral hydrate에 대해서는 E. coli C-600 SSALDH는 억제현상을 나타내지 않았으며 아마도 E.coli C-600 SSALDH는 succinic aldehyde에 대해서만 특이적으로 작용하기 때문인 것으로 생각된다.
Chemical modification and the effect of metal ions on E. coli C-600 succinic semialdehyde dehydrogenase (SSALDH) have been carried out and found that amino acid residues involving SSALDH activity seemed to be very similar to those of ALDH having relatively broad substrate specificity. However, no esterase activity was found in SSALDH even at the high concentration of p-nitrophenylacetate. Rat brain mitochondrial matrix ALDH I and outermembrane bound ALDH, both of which were found to be highly specific toward succinic semialdehyde, also did not show any esterase activity, suggesting that succinic semialdehyde specific aldehyde dehydrogenases must be differ from broad substrate specific ALDH in their reaction mechanisms. Furthermore, chloral hydrate, one of the acetaldehyde analog, which is known as a strong in vitro competitive inhibitor of ALDH, did not inhibit Ecoli C-600 SSALDH. This suggested Ecoli C-600 SSALDH must be highly specific to succinic semialdehyde.
