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단백분해효소에 의한 대두단백의 기능적 특성변화
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  • 단백분해효소에 의한 대두단백의 기능적 특성변화
  • Modification of Functional Properties of Soy Protein Isolate by Proteolytic Enzymes
저자명
차명화,윤선,Cha. Myeong-Hwa,Yoon. Sun
간행물명
한국식품과학회지
권/호정보
1993년|25권 1호|pp.39-45 (7 pages)
발행정보
한국식품과학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다.

기타언어초록

The effects of enzymatic modification with pepsin and actinidin was studied on molecular weight distributions and functional properties of hydrolysates from soy protein isolate (SPI) differing in degree of hydrolysis. The hydrolyzed SPI by pepsin showed 41.5% degree of hydrolysis after 5 min, and maximum hydrolysis was obtained after 2 hours. Actinidin hydrolyzed SPI 26.71% degree after 1 hour. On SDS-PAGE, native SPI showed 9 distinguishable bands on SDS-PAGE gel. Pepsin treated SPI showed one broad band in the lower part of gel. This band was shifted further to the bottom of the gel and became faint as hydrolysis time increased. While actinidin treated SPI showed different SDS-PAGE pattern from pepsin. However PAGE patterns were similar with pepsin and actinidin treated groups. With pepsin treatment, solubility of SPI distinctively increased around isoelectric point(pI). Emulsifying activity (EA) and emulsifying stability (ES) showed marked increase over pH range of $3.0{sim}8.0$. 5 min modified group had most excellent foam expansion (FE). Foam stability (FS) was increased as pepsin treatment time increased at pI. With actinidin treatment, solubility was increased. 60 min modified SPI had the most effective EA at pH 4.5. However ES was not effected by actinidin treatment. 5 min modified group was most effect in FE. FS was higher at alkaline pH.