정제한 콩 캘모듈린으로부터 CNBr 및 트럽신 펩티드를 얻고, 이들의 아미노산 서열을 분석하므로서 콩 캘모듈린의 전 아미노산 서열을 결정하였다. 콩 캘모듈린은 148개의 아미노산 잔기를 가졌으며, 아미노-말단 잔기는 아세틸화된 알라닌이었다. 또 트립토판이 결핍되어 있었고, 이 단백질 한 몰에는 N-트리메틸리신, 히스티딘, 시스턴이 각각 한 몰, 티로신은 두 몰이 함유되어 있었다. 콩 캘모듈린의 아미노산 서열을 소의 뇌 캘모듈린과 비교한 결과, 9가지 아미노산 잔기가 치환되어 있었고, 새롭게 삽입된 것과 빠져 없어진 것이 각각 한 잔기씩 있었다.
The complete amino acid sequence of calmodulin from soybean was determined by purifying and sequencing the cyanogen bromide and tryptic peptides. Soybean calmodulin consisted of 148 amino acid residues and its aminoterminus was blocked with an acetyl group. This calmodulin lacked tryptophan and contained one mol each of N-trimethyllysine, histidine, and cysteine residues and two moles of tyrosine residues per mol of the protein. The comparison of the amino acid sequence of soybean calmodulin with that of bovine brain calmodulin indicated that there were nine amino acid substitutions other than amide assignments, one insertion and one deletion of amino acid residues in soybean calmodulin.
