대장균의 리보스 결합단백질(ribose-binding protein, RBP)의 단백질 수송 신호배열에 자리특이적 돌연변이 유발법을 이용하여 -14 위치의 알라닌을 글루타민산으로 변화시키는 변이를 유발하였다. 이 신호배열 돌연변이, rbsB(-14)AE는 야생형과 비교하였을 때 RBP의 수송이 70% 이상 감소한 수송 결핍을 초래하였다. 리보스 결합단백질의 수송을 완전히 봉쇄하는 rbsB103 [rbsB(-17)LP] 신호배열 돌연변이에 대한 숙성체내 회복돌연변이들인 rbsB27AG, rbsB27AT, rbsB36VE(이등, 1991, 한국미생물학회지, 29(5), 270)와 rbsB(-14)AE의 유전자를 재조합하여 상호작용하는지를 관찰한 결과 각 숙성체내 회복돌연변이에 의해 RBP 수송이 증가하였다. Molecular chaperone인 SecB는 rbsB(-14)AE의 수송결핍을 회복시키는 이들 회복돌연변이의 수송회복도를 증가시켰다.
Signal sequence mutation of ribose-binding protein (RBP) in Escherichia coli, which has glutamic acid instead of alanine at the position of -14, was introduced by site-directed mutagenesis. This mutation named rbsB(-14)AE resulted in about 70% decrease of RBP export comparing with that of wild type. The export defect induced by rbsB(-14)AE was mitigated by the recombined intragenic suppressors such as rbsB27AG, rbsB27AT, and rbsB36 VE selected for rbsB103[rbsB(-17)LP]. The involvement of SecB, a molecular chaperone, was investigated in the suppression of rbsB(-14)AE mutation by these suppressors. Translocation efficiency was found to be increased by the presence of SecB for all suppressors as shown for rbsB103.
