해녀콩(Canavalia lineata) 유식물 자엽에서 N-$alpha$-benzoyl-DL-arginine p-nitroanilide hydrolase(BApNAase)를 부분정제하여 그 성질을 밝혔다. 부분정제한 BApNAase는 purification fold가 77.5이었고 회수율은 7%이었으며 비활성도는 7.75 unit/mg이었다. BApNAase의 분자량은 200 kD이고 젤라틴분해효소 P3인 것으로 밝혀졌으며 최적 pH는 9.5이었다. BApNAase의 Vmax와 Km은 각각 15.5 unit/mg와 1.6 mM로 최대반응속도가 동물의 트립신보다 7배 가량 낮은 반면에 N-$alpha$-benzoyl-DL-arginine p-nitroanilide(BApNA)에 대한 기질 친화성은 4배 가량 높았다. 또한, BApNAse는 1 mM의 phenylmethanesulfonyl fluoride(PMSF)에 의해 90%나 크게 억제된 반면 aprotinin에 의해서는 크게 억제되지 않아 트립신과는 다른 serine proteinase로 판단되었으며, 효소활성은 Ca2+과 Mg2+에 의해 다소 증가하나 Mn2+, Hg2+, Zn2+에 의해 크게 억제되었다.