- BSA, Egg Albumin, 분리대두단백질의 용해도에 미치는 Neutrase에 의한 탈아미드 효과
- ㆍ 저자명
- 강영주,김효선
- ㆍ 간행물명
- 한국영양식량학회지
- ㆍ 권/호정보
- 1995년|24권 5호|pp.811-815 (5 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국식품영양과학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
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BSA, egg albumin (EA), 그리고 분리대두단백질(SPI)의 Neutrase에 의한 탈아미드화가 용해도에 미치는 영향을 조사하여 보았다. BSA는 탈아미드화로 pH 4~8 사이의 물에 대한 용해도가 천연 BSA에 비하여 98~83%로 감소하였으며, pH 6 부근에서 가장 낮은 용해도를 보았다. 천연 BSA와 탈아미드화된 BSA 모두 0.2M NaCl 용액에서는 100%의 용해도를 보였으나, 산성 1.0M NaCl용액에서는 용해도가 모두 크게 떨어졌다. EA의 용해도는 탈아미드화로 pH3 이하와 6 이상의 수용액에서는 증가하였으나, 산성 NaCl용액에서는 크게 감소하였다. SPI는 탈아미드화로 수용액에서의 용해도가 모든 pH 범위에서 크게 증가하였으나, NaCl용액에 대한 용해도는 pH 6 이상에서는 증가하였고, pH 5 이하에서는 변화가 없었다.
Effect of deamidation with Neutrase on the solubility of bovin serum albumin(BSA), egg albumin(EA), soy protein isolate(SPI) was investigated. Solubility of deamidated BSA in distilled water was decreased from 98% to 83% against native BSA at pH 4~8, minimum solubility of deamidated BSA was pH 6. Solubilities of native BSA and deamidated BSA in 0.2M NaCl solution were shown 100% as compared greately decreasing both solubilities in 1.0M NaCl at acidic pH. According to deamidation, solubility of EA in distilled water was increased below pH 4 and above pH 6, while solubility of EA in NaCl solution was decreased by deamidation at acidic pH. Solubility of SPI in distilled water was greately increased by deamidation at overall pH, deamidation was increased solubility in NaCl solution above pH 5. There was, however, no difference on solubility by deamidation below pH 5.