병아리콩 근류의 호스트부분에서 플라스티드에 존재하는 것으로 추정되는 포스포프룩토오스 키나아제(EC 2.7.1.11; PFK)을 순수분리 정제하고, 정제된 단백질 분자량이 220 kDa인 비당단백질(N-linked)이다. SDS-PAGE와 Western blot의 결과는 정제된 효소가 4개의 55 kDa subunit로 이루어져 있음을 지적하고 있다. 이 효소는 pH 8에서 최적활성으로 날카로운 곡선을 나타내고 있으며, 최적 pH 8과 생리적으로 비슷한 pH 7에서 Fru-6-P 및 nucleoside triphosphate 기질에 Michaelis-Menten kinetics을 나타냈다. MgATP가 뉴크레오 삼인산중에 가장 효율적인 인산기 공여체로서 나타냈다. 포스포엔롤피루베이트는 마이너 형태의 PFK 활성에 가장 강력한 억제자이며, 또한 이 효소는 3-포스포글리세레이트와 2-포스포글리세레이트에 의해 강하게 억제된다. 마이너 형태의 PFK는 KCl, NaCl등 Pi에 의해 약하게 활성이 증진되지만, 높은 농도에서는 억제자로서 작용한다.
The minor form of phosphofructokinase (EC 2.7.1.11; PFK), which was suggested to be of plastid origin from the host fraction of chickpea nodules, was isolated as a small protein with apparent molecular mass near 220 kDa and purified to a high degree. SDS-PAGE and western blot indicated that the enzyme was made up of a homotetrameric structure (55 kDa). The enzyme had sharp pH profiles with maximal activities at pH 8 and displayed Michaelis-Menten kinetics with respect to Fru-6-P and nucleoside triphosphate substrate at the pH optimum (pH 8) and at pH 7. MgATP was the most effective phosphoryl donor. Phosphoenolpyruvate was a potent inhibitor of minor PFK activity, and the enzyme was also strongly inhibited by 3-phosphoglycerate, 2-phosphoglycerate, and to a lesser extent, PPi. Minor PFK was weakly activated by KCl, NaCl and Pi, and was inhibitory at high concentration of KCl and Pi.
