미국횐불나방(Hyphatria cunea)의 저장단백질-2(SP-2) cDNA를 클로닝하고, 염기서열을 결정하였다. 저장단백질-2 cDNA는 2,572 염기서열과 747개 아미노산을 암호화하였고, 분자량은 88.5 kDa, 등전점은 PI 7.6으로 나타내었다. 다른 유전자와의 상동성 비교에서는 basic juvenile hormone suppressible protein-2와는 74.3% identity를, 다른 moderately methionine (Met)-rich hexamers와 높은 상동성을 보였다 아미노산 조성 및 다른 유전자와의 유연관계 분석을 통해, 저장단백질-2는 moderately methionine-rich storage proteins subfamily (3.2% 메티오닌, 12.9% 방향족 아미노산)에 속하는 것으로 나타났다. 발생단계별 저장단백질-2 유전자 발현은 암컷과 수컷에서 발현정도의 차이를 보였다. 암컷 지방체에서보다 수컷지방체에서 상대적으로 높은 발현정도를 보인 것은 저장단백질-2가 수컷에서 중요한 생리적 역할을 수행하는 것으로 사료된다.
We isolated and sequenced a cDNA clone corresponding to storage protein-2 (SP-2) from the fall webworm, Hyphantria cunea (H. cunea). The cDNA for SP-2 (2572 base pair) codes for a 747-residue protein with a predicted molecular mass of 88.5 kDa. The calculated isoelectric point is 7.6. Multiple alignment analysis of the amino acid sequence revealed that SP-2 is most similar to basic juvenile hormone suppressible protein-2 (74.3% identity) and other moderately methionine (Met)-rich hexamers. According to both phylogenetic analyses and the criteria of amino acid composition, SP-2 belongs to the subfamily of moderately methionine-rich storage proteins (3.2% methionine, 12.9% aromatic amino acid). The developmental profiles of SP-2 transcript were markedly different between male and female. The relative abundance of SP-2 transcript in male fat body is considerably greater than that in female, suggesting the physiological role of SP-2 in male.
