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Bacillus sp. DSNC 101이 생산하는 $alpha$-L-Arabinofuranosidase의 정제 및 특성
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  • Bacillus sp. DSNC 101이 생산하는 $alpha$-L-Arabinofuranosidase의 정제 및 특성
저자명
조남철,진종언
간행물명
한국식품영양학회지
권/호정보
2001년|14권 1호|pp.65-68 (4 pages)
발행정보
한국식품영양학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

Bacillus sp. DSNC 101의 배양 상징액으로부터 $alpha$-L-arabinofuranosidase를 정제하여 그 특성을 조사하였다. 정제된 효소의 분자량을 SDS-PAGE를 이용하여 측정한 결과 56kDa로 나타났으며 효소 활성도에 대한 최적 온도와 최적 pH는 각각 55$^{circ}C$와 7.0이었다. p-nitrophenyl-alpha-L-arabinofuranoside에 대한 Km 값과 Vmax는 1.0mM과 113.6U/mg이었으며 Hg$^{2+}$과 Cu$^{2+}$의 첨가는 효소 반응을 완전히 저해하였다. Ba-cillus sp. DSNC 101은 탄소원으로 볏짚을 사용할 때 $alpha$-L-arabinofuranosidase를 생산하였으나 xylan이나 glucose, cellulose를 탄소원으로 배양할 때는 생산되지 않았다.

기타언어초록

${alpha}$-L-Arabinofuranosidase was purified from the culture supernatant of Bacillus sp. DSNC 101. The enzyme had a molecular weight of 56 kDa. Optimum temperature and pH for ${alpha}$-L-arabinofuranosidase activity were 55$^{circ}C$ and 7.0 respectively. The Michaelis constant(Km) and maximal reaction velo-city(Vmax) for p-nitrophenyl-${alpha}$-L-arabinofuranoside were 1.0 mM and 113.6 U/mg protein, respe-ctively. ${alpha}$-L-Arabinofuranosidase was completely inhibited by HgCl$_2$ and CuSO$_4$. The enzyme was spe-cific for the ${alpha}$-linked arabinoside in the furanoside configuration. The enzyme was produced during growth on agricultural residue such as rice straw, but not during growth on spelt xylan, glucose or cellobiose.