- 독청버섯아재비 균주가 생산하는 Carboxymethyl Cellulase의 정제 및 효소학적 특성
- ㆍ 저자명
- 유관희,장형수,Yoo. Kwan-Hee,Chang. Hyung-Soo
- ㆍ 간행물명
- 한국균학회지
- ㆍ 권/호정보
- 2002년|30권 2호|pp.113-118 (6 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국균학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
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S. rugosoannulata의 배양액으로부터 4단계를 거쳐 분자량이 54 kDa인 CMCase를 분리 정제하였다. 이 효소는 pH 4.0에서 최대의 활성을 보여주는 acidic CMCase로 $40^{circ}C$에서 최대활성을 나타냈다. EDTA에 의해 활성이 저해되는 것으로 보아 metalloenzyme으로 추정되며 1,10-phenanthroline과 KCN 및 L-cystein 등의 저해제에 효소활성이 크게 감소하였으며, $AgNO_{3},;MgSO_{4},;KCl$등의 금속염에서는 효소활성이 증가되었으나, $ZnSO_{4},;BaCl_{2},;CaCl_{2}$ 등에서는 효소활성이 저해되었다.
A Carboxymethyl Cellulase (CMCase) has been isolated and purified from the edible mushroom, Stropharia rugosoannulata. The molecular weight of CMCase was estimated to be 54 kDa by SDS polyacryl amide gel electrophoresis. The maximum activity of the purified CMCase was observed at pH 4.0 and $40^{circ}C$, and stable for pH 3.0 to 11.0 to maintain 40% activity. The CMCase activity was activated by $AgNO_{3},;MgSO_{4},;and;KCl$. However, its activity was inhibited by 1,10-phenanthroline, KCN and L-cysteine. Also, the enzyme activity was decreased by the addition of EDTA, suggesting that the purified CMCase is metalloenzyme.