- 식용달팽이 β-Galactosidase의 정제와 생화학적 특성
- ㆍ 저자명
- 윤경영,김광수
- ㆍ 간행물명
- 한국식품영양과학회지
- ㆍ 권/호정보
- 2002년|31권 1호|pp.50-56 (7 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국식품영양과학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
달팽이 내장을 마쇄, 추출, 염석 및 투석 후 얻은 조효소액을 두 번의 이온교환 크로마토그래피 및 두 번의 겔여과 크로마토그래피를 거쳐 최종적으로 얻은 $eta$-galactosidase의 비활성도는 18.8 units/mg protein이었고, 정제도는 31.3%배, 수율은 20.8%이었다. $eta$-Gallactosidase의 분자량을 측정하기 위해 겔 여과와 전기영동을 실시한 결과, native molecular weight가 약 144,000으로, SDS-PAGE 결과, 약 72,000으로 나타나 이 효소는 동일한 polypeptide로 구성된 dime로 추측되었으며, 등전점은 pI 4.1이었다. $eta$-Galactosidase의 최적 pH와 온도는 각각 pH 3.0과 6$0^{circ}C$로 측정되었으며, pH 2.0~8.0에서 80%이상의 효소 활성을 나타내었고, 온도 30~5$0^{circ}C$에서 안정되었다. 모든 금속이온과 fructose, glucose, galactose, maltose 및 xylose는 $eta$-galactosidase의 저해제로 작용하였다.
The $eta$-galactosidase was purified from the internal organs of edible snail by fractionation with ammonium sulfate, ion exchange chromatography on DEAE-Sephadex, Mono Q HR 5/5 and gel filtration on Sephacryl S-200. Superose 12 HR 10/30 chromatography. The specific activity of the purified $eta$-galactosidase was 18.8 units/mg protein with 31.3 purification fold from crude extract. The $eta$-galactosidase had native molecular weight of 144,000 dalton and was composed of two subunits of 72,000 dalton. The isoelectric point of the enzyme was determined 4.1. This enzyme was the most active at pH 3.0 and 6$0^{circ}C$, and was stable in the pH range 2.0~8.0 and below 5$0^{circ}C$. The enzyme was inhibited by metal ions and sugars such as fructose, glucose, galactose, maltose and xylose.