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Optimization of Xylanase Production from Paenibacillus sp. DG-22
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  • Optimization of Xylanase Production from Paenibacillus sp. DG-22
저자명
Lee. Yong-Eok
간행물명
생명과학회지
권/호정보
2003년|13권 5호|pp.618-625 (8 pages)
발행정보
한국생명과학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

목재 저장소의 토양에서 분리된 호열성 세균인 Paenibacillus sp. DG-22로부터 xylanase를 생산하기 위한 배양조건을 최적화시키기 위해 연구를 수행하였다. Xylanase생산은 세포의 생장과 연관된 양상을 나타내었다. Xylanase 활성은 배양상청액에서만 발견된 반면 $eta-xylosidase$활성은 주로 세포와 결합되어 있었다. Xylanase활성의 형성은 자일란에 의해 유도되었고 포도당과 자일로스에 의해서 억제되었다. 여러 상업적 자일란을 이용하여 xylanase의 생산양상을 조사한 결과 0.1-0.5%의 birchwood xylan에서 가장 높은 생산율을 나타내었다. 조사된 여러 질소 원들 중 효모추출물이 xylanase생산을 위하여 최적이었다. xylanase의 활성은 $Co^{2+},; Cu^{2+},; Fe^{3+},; Hg^{2+};$ 와$; Mn^{2+}$ 이온들에 의하여 억제된 반면 $Ca^{2+},; Mg^{2+},; Ni^{2+},; Zn^{2+}$ 이온들과 DTT에 의해서는 촉진되었다. 수은은 5 mM의 농도에서 xylanase 활성을 완전히 파괴하였다. 자일란 가수분해의 주된 산물은 자일로바이오스, 자일로트라이오스 그리고 자일로 올리고당이었고 이것은 이 효소가 endoxylanase라는 것을 나타낸다.

기타언어초록

Investigations were carried out to optimize the culture conditions for the production of xylanase by Paenibacillus sp. DG-22, a moderately thermophilic bacterium isolated from timber yard soil. Xylanase production showed a cell growth associated profile. Xylanase activity was found only in the culture supernatant, while $eta-xylosidase$ activity was mainly associated with the cells. The formation of xylanase activity was induced by xylan and repressed by glucose and xylose. The production profile of xylanase was examined with various commercial xylan and maximum yield was achieved with 0.1∼ 0.5% birchwood xylan. Among various nitrogen sources tested, yeast extract was optimal for the production of xylanase. The xylanase activity was inhibited by $Co^{2+},; Cu^{2+},; Fe^{3+},; Hg^{2+};$ and$;Mn^{2+}$ ions while $Ca^{2+},; Mg^{2+},; Ni^{2+},; Zn^{2+}$ions and DTT stimulated xylanase activity Mercury (II) ion at 5 mM concentration abolished all the xylanase activity. The predominant products of xylan-hydrolysate were xylobiose, xylotriose, and higher xylooligo-saccharides, indicating that the enzyme was an endoxylanase.