섬유소분해효소(CMCase)를 산업적으로 이용하기 위한 기초자료를 제공하고자 섬유소분해능이 우수한 L. japonicus로부터 CMCase를 분리 정제하였다. L. japonicus의 배양액으로부터 4단계를 거쳐 분자량이 42 kDa인 CMCase를 분리 정제하였다. 이 효소는 pH 6.0에서 최적의 활성을 보여주는 acidic CMCase로서 $30^{circ}C$에서 최대 활성을 나타냈다. EDTA에 의해 활성이 저해되는 것으로 보아 metalloenzyme으로 추정되며, SDS에 의해 저해되는 것으로 보아 S-S기를 갖고 있는 효소로 판단된다. $Al_{2}(SO_{4})_{3}$와 $BaCl_{2}$에서는 효소 활성이 높았으나 그 이외의 금속염에서는 효소 활성이 낮았다.
A carboxymethyl cellulase (CMCase) bas been isolated and purified from Lampteromyces japonicus. The molecular weight of CMCase was estimated to be 42 kDa by sodium dodecyl sulfate (SDS) polyacrylamide gel electrophoresis. The maximum activity of the purified CMCase was observed at pH 6.0 and $30^{circ}C$, and stable for pH 4 to 7 to maintain 40% activity. The CMCase activity was activated by $Al_{2}(SO_{4})_{3}$, and inhibited by SDS. Also, the enzyme activity was decreased by the addition of ethylene diamine tetraacetic acid (EDTA), suggesting that the purified CMCase is metalloenzyme.
