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Bacillus subtilis MG410에 의한 Fibrin 분해효소 생산배지의 최적화
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  • Bacillus subtilis MG410에 의한 Fibrin 분해효소 생산배지의 최적화
  • Medium Optimization for Fibrinolytic Enzyme Production by Bacillus subtilis MG410 Isolated
저자명
이주연,백남수,김영만,Lee. Ju-Youn,Paek. Nam-Soo,Kim. Young-Man
간행물명
한국식품영양학회지
권/호정보
2005년|18권 1호|pp.39-47 (9 pages)
발행정보
한국식품영양학회
파일정보
정기간행물|
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주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

청국장으로부터 분리한 균을 이용하여 fibrin을 분해 효소활성이 우수한 균주 Bacillus subtilis MG410을 분리한 균주를 이용하여 fibrinolytic enzyme의 생성을 위한 최적 배지 조건을 확립하고자 하였다. 최적 배지 조성은 탄소원 cellobiose 0.5% 첨가시 control보다 균의 성장은 0.5배, 효소 활성은 9배 정도 높은 효과를 보였고, 단당류인 glucose를 첨가시에는 균의 성장은 다소 높았으나 효소활성은 높지 않은 수치를 나타냈다. 질소원으로 soybean meal, soybean peptone을 각각 첨가시 기본배지에서 보다 균의 성장과 효소활성이 높게 나타났고, bacto peptone은 균의 성장은 낮았지만 효소 활성은 높게 나타났다. 그 중 soybean meal을 첨가시에 가장 높은 균의 성장과 효소활성이 나타났다. 질소원 soybean meal 2%를 첨가시 control보다 균의 성장은 6배, 효소 활성은 0.5배 높은 효과를 보였다. 무기질원으로는 Na₂HPO₄·12H₂O을 첨가시 효소생산이 가장 높게 나타났으며, CaCl₂, K₂HPO₄, KH₂PO₄ 첨가시에는 효소 생산에 높은 효과를 보였으나 CuSO₄·5H₂O, CoCl₂·6H₂O 첨가시에는 효소생산 및 균체 생육이 강력히 억제되었다. pH에서는 pH 5가 control보다는 균의 성장은 5배, 효소 활성은 10배 이상 높은 효과를 보였다. 따라서 최적 배지 조성은 탄소원 cellobiose 0.5%, 질소원 soybean meal 2%, 무기질원 Na₂HPO₄·12H₂O 0.02%, pH 5로 조성되었다. 이 조건하에서 배양 37℃, 48시간, 150 rpm에서 효소 생성이 가장 높은 것으로 나타났다.

기타언어초록

Using the bacteria isolated from Chungkookjang, Bacillus sublilis MG410 which is excellent in fibrinolytic enzyme activity was isolated. In increase the high production of fibrinolytic enzyme from Bacillus sublilis MG410, the effect of various carbon sources, nitrogen sources, inorganic sources, the initial pH of medium were investigated. The most effective carbon and nitrogen sources were founded cellobiose 0.5%(w/v) and soybean meal 2%(w/v) respectively. None of inorganic sources examined had any detectable stimulating effect on fibrinolytic enzyme production except Na₂HPO₄·12H₂O. The initial optimum pH for fibrinolytic enzyme production ranged from 5∼6 and agitation speed was effect at 150rpm. In jar fermentor experiments under optimal culture conditions, the activity of fibrinolytic enzyme reached about 5.050 unit after 48hours.