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생물학적 자극 통제 수단으로 활용하기 위한 돼지 페로몬성 냄새 물질의 탐색: 2-Cyclohexyloxytetrahydrofurane 유도체와 Porcine Odorant Binding Protein 사이의 결합 친화력에 관한 2D-QSAR 모델
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  • 생물학적 자극 통제 수단으로 활용하기 위한 돼지 페로몬성 냄새 물질의 탐색: 2-Cyclohexyloxytetrahydrofurane 유도체와 Porcine Odorant Binding Protein 사이의 결합 친화력에 관한 2D-QSAR 모델
  • The Search of Pig Pheromonal Odorants for Biostimulation Control System Technologies: A 2D-QSAR Model for Binding Affinity between 2-Cyclohexyloxytetrahydrofurane Analogues and Porcine Odorant Binding Protein
저자명
박창식,최양석,성낙도,Park. Chang-Sik,Choi. Yang-Seok,Sung. Nack-Do
간행물명
Reproductive & developmental biology
권/호정보
2007년|31권 1호|pp.15-20 (6 pages)
발행정보
한국동물번식학회
파일정보
정기간행물|
PDF텍스트
주제분야
기타
이 논문은 한국과학기술정보연구원과 논문 연계를 통해 무료로 제공되는 원문입니다.
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기타언어초록

가축의 번식과 수요를 조절할 수 있는 생물학적 자극 통제 수단으로 새로운 돼지 페르몬성 냄새 물질를 탐색하고자, 기질 분자로서 2-cyclohexyloxytetrahydrofurane (A), 2-phenoxytetrahydrofurane (B) 유도체들의 설명인자인 물리화학 파라미터와 돼지 페로몬의 수용체 (pOBP)에 대한 결합 친화력 상수($p[Od.]_{50}$) 간의 2D-QSAR 모델을 유도하고 검토하였다. 2D-QSAR 모델은 결합 친화력 상수를 약 96.4% 설명하는 매우 양호한 모델($r^{2}=0.964$)로서 분자내 치환기의 소수성 (SL) 상수에 관한 적정값이 $(SL)_{opt.}=1.418$일 때 가장 높은 결합 친화력을 나타냄을 알았다. 그러므로 분자내 치환기의 소수성 인자가 결합 친화력 상수에 가장 큰 영향을 미치는 중요한 요소이었다.

기타언어초록

To search of a new porcine pheromonal odorant for biostimulation control system technologies to offer a potentially useful and practical way to improve reproductive efficiency in livestock species, the two dimensional quantitative structure-activity relationship (QSAR) models between physicochemical parameters as descriptors of 2-cyclohexyloxytetrahydrofurane (A), 2-phenoxytetrahydrofurane (B) analogues and binding affinity constant ($p[Od.]_{50}$) for porcine odorant-binding protein (pOBP) as receptor of pig pheromones were derived and disscused. The statistical quality of the optimized 2D-QSAR model is good ($r^{2}=0.964$) and accounts for 96.4% of the variance in the binding affinity constants. It was found that the binding affinity constants were dependent upon the optimal value, $(SL)_{opt.}=1.418$ of substituent lipole (SL) in molecules. Therefore, the SL constant was very important factor for binding affinity.