- Paenibacillus woosongensis의 만난분해 효소활성
- ㆍ 저자명
- 윤기홍,Yoon. Ki-Hong
- ㆍ 간행물명
- 미생물학회지
- ㆍ 권/호정보
- 2010년|46권 4호|pp.397-400 (4 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국미생물학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
만난의 분해활성을 갖는 Paenibacillus woosongensis의 배양 상등액으로부터 mannanase, ${eta}$-mannosidase와 ${alpha}$-galactosidase 활성이 관찰되었다. 배양상등액 내의 locust bean gum를 분해하는 mannanase는 pH 5.5와 $60^{circ}C$, para-nitrophenyl-${eta}$-D-mannopyranoside를 분해하는 ${eta}$-mannosidase는 pH 6.5, $50^{circ}C$, para-nitrophenyl-${alpha}$-D-galactopyranoside를 분해하는 ${alpha}$-galactosidase는 pH 6.0-6.5와 $50^{circ}C$에서 각각 최대활성을 보였다. 배양상등액의 만난 분해효소는 mannotriose, mannotetraose, mannopentaose, mannohexaose와 같은 만노올리고당을 분해할 뿐 아니라 mannobiose도 분해하였다. 또한 melibiose, raffinose, stachyose 등의 ${alpha}$-1,6 결합형 galacto-oligosaccharides를 분해하여 galactose를 생성하였다. 이러한 결과로 보아 P.woosongensis는 galactomannan을 완전히 분해하는데 필요한 3종류 효소를 모두 생산하는 것으로 판단된다.
The activities of mannanase, ${eta}$-mannosidase, and ${alpha}$-galactosidase were detected in culture filtrate of Paenibacillus woosongensis showing mannanolytic activity for locust bean gum. Optimal conditions occurred at pH 5.5 and $60^{circ}C$ for mannanase toward locust bean gum, pH 6.5 and $50^{circ}C$ for ${eta}$-mannosidase toward para-nitrophenyl-${eta}$-D-mannopyranoside, and pH 6.0-6.5 and $50^{circ}C$ for ${alpha}$-galactosidase toward para-nitrophenyl-${alpha}$-D-galactopyranoside in the culture filtrate, respectively. The mannanolytic enzyme of culture filtrate hydrolyzed mannobiose as well as manno-oligosaccharides including mannotriose, mannotetraose, mannopentaose and mannohexaose. It could also hydrolyze ${alpha}$-1,6 linked galacto-oligosaccharides such as melibiose, raffinose and stachyose to liberate galactose residue. From these results, it is assumed that P. woosongensis produces three enzymes required for the complete decomposition of galactomannan.