- 오징어 및 명태껍질 유래 콜라겐의 추출 및 물리화학적 특성
- ㆍ 저자명
- 양수진,홍주헌,Yang. Su Jin,Hong. Joo-Heon
- ㆍ 간행물명
- 한국식품조리과학회지
- ㆍ 권/호정보
- 2012년|28권 6호|pp.711-719 (9 pages)
- ㆍ 발행정보
- 한국식품조리과학회
- ㆍ 파일정보
- 정기간행물| PDF텍스트
- ㆍ 주제분야
- 기타
본 연구에서는 수산 부산물인 오징어 및 명태껍질 유래 콜라겐을 효율적으로 추출하기 위해서 다양한 조건에서 추출하였으며 추출된 콜라겐의 물리화학적 특성을 조사하였다. 추출수율은 오징어 및 명태껍질 모두에서 Neutrase가 Alcalase보다 높았으며 0.1 N NaOH 농도에서 가장 높은 추출수율을 나타내는 것을 확인하였다. 단백질 함량은 오징어껍질이 30.3~38.2%이었고 명태껍질이 38.9~62.7%로 나타났으며, 콜라겐 함량은 오징어껍질에서 11.3~26.6%, 명태껍질에서 13.1~28.9%로 나타나 단백질 및 콜라겐 함량 모두 명태껍질이 높음을 확인하였다. 아미노산 조성은 시료 모두에서 glycine이 가장 높은 비중을 차지하였으며 hydroxypoline 함량은 0.1 N NaOH, Nuetrase를 처리한 명태껍질에서 5.75 g/100g으로 가장 높은 함량을 나타내었다. 추출조건에 따른 전자공여능은 오징어 및 명태껍질 모두에서 Neutrase가 Alcalase 처리구에 비해 높았으며 NaOH 농도가 낮을수록 높음을 확인하였다. SOD 유사활성은 오징어 껍질의 경우 14.64~22.76%로 명태껍질의 12.34~21.74% 보다 높았으며 처리 조건에 따른 영향은 오징어 및 명태껍질 모두에서 Alcalase에 비해 Neutrase를 처리한 구간이 SOD유사활성이 우수하였다. 추출된 콜라겐의 pH는 NaOH 농도가 증가함에 따라 증가하였으나 중성을 보여주었고, 염도는 뚜렷한 차이가 발견되지 않았다. 콜라겐 함량이 가장 높게 나타난 추출조건인 0.1 N NaOH로 전처리 후 Neutrase로 추출한 콜라겐의 FT-IR 스펙트럼은 $1,631cm^{-1}$, $1,549cm^{-1}$, $1,234cm^{-1}$ 및 $3,322cm^{-1}$로 각각 amide I와 amide II, amide III, amide A의 peak band를 나타내었다. 콜라겐 분말의 열분해온도는 대략 $300^{circ}C$ 정도였으며 열적 특성이 안정한 물질이었으며 고온을 요구하는 식품 가공공정에 적용가능 함을 확인하였다.
The collagens from squid (Todarodes pacificus) skin and Alaska pollack (Theragra chalcogramma) skin were extracted and their physicochemical properties were investigated. The yield was improved with the increase of NaOH concentration and was increased Neutrase than Alcalase in enzymatic hydrolysates. Protein and collagen contents from Alaska pollack skin were 38.3~62.7% and 13.1~28.9%, respectively. All enzymatic hydrolysates also showed high antioxidant activities as NaOH concentration decrease. Composition of their amino acids was mainly glycine and proline. The spectrum of FT-IR of the collagen showed wavenumber at $1,631cm^{-1}$, $1,549cm^{-1}$, $1,234cm^{-1}$ and $3,322cm^{-1}$ representing the regions of amide I, amide II, amide III and amide A, respectively. The decomposition temperature for the collagen was in the range of $300^{circ}C$ and showed relatively good enough for their thermal stabilities.