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751.

Studies on the production and purification of an extracellular protease from a nonpigmenting Serration sp.

Kim. Soung-Soo 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 7 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1985, Vol.13 No.4 321-327 (7 pages)

Kim. Soung-Soo 저

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180 cycles/min으로 진탕배양 하였을 때가 aeration하지 않았을 경우보다 약 8배의 균체의 효소생산을 보였다. 효소의 정 제는 ammonium sulfate침 전, ammonium sulfate분별염석 및 두번의 DEAE-cellulose column 크로마토그라피에 의하여 수행하였으며, 정제된 효소는 정제도가 약 100배, 회수율이 16%이었다. 정제된 효소는 analytical ultracentrifuge pattern에서 단일 단백질로 나타났으며 최고 활성을 나타내는 pH는 vitamin free casein을 substrate로 사용하였을 때 pH 8.5-9.5이었고 최적온도는 4$0^{circ}C$ 근처이었다
752.

Lactobacillus sporogenes에 의한 $eta$-Galactosidase 생산에 관한 연구 -균체외 $eta$-Galactosidase의 정제 -

김영만, 이정치, 최용진, 양한철 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 5 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1985, Vol.13 No.3 185-189 (5 pages)

김영만, 이정치, 최용진, 양한철 저

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L. sporogenes의 배양여액으로부터 균체외 $eta$-galactosidase를 ammonium sulfate fractionation, Sephadex G-200 gel filtration, DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography와 hydroxyapatite adsorption chromatography등의 4단계 정제공정을 거쳐 순수하게 정제하였다. 정제효소는 347배 정제되어 비활성이 1,585 units/mg 이었으며 수율은 39.5%였다. Sephadex G-200 gel filtration에 의한 native enzyme의 분자량은 140,000이고 SDS-PAGE 에 의해서는 분자량이 72,000 한가지로 나타났으므로 L. sporogenes의...
753.

A Study on the Production of Aromatic Amino Acids by Escherichia coli.

Park. Young-Jin 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 9 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1985, Vol.13 No.2 119-127 (9 pages)

Park. Young-Jin 저

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여러 가지 Escherchia coli 변이주의, glucose 와 ammonium염과 같은 간단한 기질로부터 방향족 아미노산 특히 phenylanine을 생합성하는 능력을 비교 검토한 결과 방향족 아미노산 생합성과정중 common pathway의 첫 번째 반응이 phenylanine 생합성에 가장 큰 영향을 준다는 것을 확인하였다. 따라서 관계효소인 DAHP synthase의 효소활성과 생합성에 관련된 각종 대사 제어작용을 효과적으로 제거시킴으로서 phenylalanine 생산량을 크게 높일 수 있었으며 더욱이 phenylalanine terminal pathway의 첫 단계 반응을 촉매하는...
754.

Lectobacillus sporogenes에 의한 $eta$-Galactosidase 생산에 관한 연구 ( I ) -균체외 $eta$-Galactosidase의 생산 -

김영만, 이정치, 정필근, 최용진, 양한철 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 8 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1983, Vol.11 No.1 59-66 (8 pages)

김영만, 이정치, 정필근, 최용진, 양한철 저

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균체외 $eta$-galactosidase를 다량 생산하는 것을 발견하여 효소생산을 위한 영양요구성과 배양조건을 조사하였다. 영양요구성으로는 탄소원으로서 lactose 1%, 유기질소원으로서 peptone 1.5%, 무기질소원으로서 ammonium sulfate 0.2%, phosphorus 원으로 ammonium phosphate, dibasic을 0.8%. mineral은 potassium chloride 0.05%, ferric chloride 0.001% 첨가했을 때 최대의 효소생산을 나타내었다. 배지의 최적 initial pH는 7.0, 최적배양온도는 37$^{circ}C$, aeration효과는 500$mell$용 진탕 flask에 배지량을 50~200$mell$...
755.

Studies on the Inulin Hydrolyzing Enzyme from Aspergillu sp. (C-58) (III) - Purification of inulase (P-I) from Aspergillus sp. (C-58) -

Kwon. Tae-Jong, Seu. Jung-Hwu 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 6 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1983, Vol.11 No.1 47-52 (6 pages)

Kwon. Tae-Jong, Seu. Jung-Hwu 저

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Aspergillus sp.C-58 균주가 생산하는 extracellular inulase에 대하여 pH, charcoal처리 및 ammonium sulfate로 분별염석한 후 DEAE- cellulose를 이용한 column chromatography에 의하여 3개의 효소단백질(Peak I, II, III)로 분획되었으며 그 비율은 31. 1 : 1.7 : 1이였다. P- I, II의 I/S는 그 비율이 0.23 및 0.24로 거의 동일하였으나 P-III는 1.1로 P-I및 P-II와 상이하였다. Peak I 효소에 대하여 DEAE-Sephadex A-50을 이용한 ion exchange chromatography에 의하여 추출효소에 비교하여 약 408배 정제되었으며 다시 Sephadex...
756.

미생물에 의한 $eta$-Galactosidase의 생산 및 이용에 관한 연구 (제 1보) Penicillium sp.로부터 효소의 생산조건 및 정제

오평수, 양한철 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 6 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1981, Vol.9 No.4 207-212 (6 pages)

오평수, 양한철 저

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질소원 첨가배지에서 질소원의 종류에 따라 14%~85%까지 증가되었다. 고체배지에서 얻은 효소추출액을 ammonium sulfate fractionation, SP-Sephadex C-50 chromatography, ultrogel AcA44 filtration, hrdroxrapatite chromatography등에 의하여 비활성도는 101 units/mg protein으로 5050배 정제되었다. 최종적으로 정제된 galactosidase는 analytical ultracentrifuge에서 단일단백으로 Schlieren pattern을 나타냈고 Disc electrophoresis에서는 단일 band로서 전기영동되었으며 영동된 $eta$-galactosidase 활성 band와 일치하였다.
757.

Rhizopus oryzae의 균체생산 및 세포벽제거

남주현 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 7 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1981, Vol.9 No.2 83-89 (7 pages)

남주현 저

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1% 이하의 농도에서는 glucose와 마찬가지의 좋은 탄소원으로서는 ammonium태나 질산태질소 그리고 유기질소 화합물 모두 대체로 같은 정도로 잘 이용될 수 있음을 알았으며 무기질소태질소 중에서 (NH$_4$)$_2$SO$_4$가 그중 가장 좋은 질소원으로 사용되었다. 이 Rhizopus oryzae는 또 yeast extract와 같은 미량영양원소를 요구하지 않았으므로 최종적으로 다음과 같은 조성의 배지로 배양하였다. Na-acetate 1 %, (NH$_4$)$_2$SO$_4$ 0.2%, $K_2$HPO$_4$ 0.05%, MgSO$_4$.7$H_2O$ 0.01%, NaCl 0.01% (PH 5.5)의 배지상에서 생육한...
758.

Purification and Properties of an Extracellular Chitinase from Streptomyces sp.

Hong. Yong-Ki, Seu. Jung-Hwn 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 7 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1979, Vol.7 No.3 149-155 (7 pages)

Hong. Yong-Ki, Seu. Jung-Hwn 저

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그 성질을 조사하였다. 48시간 진탕배양하여 생성된 chitinase를 ammonium sulfate처리, 1차 Sephadex G-100, DEAE-Cellulose, 2차 Sephadex G-100 column chromatography하여 정제하였으며 그 순도를 CM-Sephadex C-50 column chromatography 및 polyacryla-mide gel electrophoresis로서 확인하였다. 이 chitinase는 chitin과 chitosan을 가수분해 할수 있었으나 cellulose는 분해할수 없었고 chitin을 기질로서 사용하였을 경우 Km value가 3.6mg/ml이며 Vmax가 100 $mu$mole/hr였다. Activation energy는 산 가수분해보다 훨씬 낮은...
759.

사상균의 단백질분해효소에 관한 연구 (제1보) Rhizopus japonicus S-62에 의한 산성 생산 및 내열성시험

정만재 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 6 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1977, Vol.5 No.3 153-158 (6 pages)

정만재 저

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내열성을 검사하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1) 산성 protease의 생산에 있어 wheat bran medium에 관한 sucrose, yeast, ammonium chloride, sodium phosphate monobasic의 최적 첨가 농도는 각각 0.5%, 2.0%, 0.4%이었다. 2) 내열제로서KH$_2$PO$_4$와 NaH$_2$PO$_4$는 가장 효과적이었다. 3) 효소액에 KH$_2$PO$_4$와 NaH$_2$PO$_4$를 각각 2%씩 첨가하고 5$0^{circ}C$에서 10분간 가열처리하였을 때 잔존청성은 다 같이 100%를 나타내었다. 4. 55$^{circ}C$이상에서는 KH$_2$PO$_4$와 NaH$_2$PO$_4$의 과열변과는 거의 없었다.
760.

사상균의 Naringin 분해효소에 관한 연구(제3보) Aspergillus niger S-1의 naringin 용해화효소의 특성과 여름밀감의 탈고미에 대하여

기우경 한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 7 Pages

한국미생물생명공학회 산업미생물학회지 1974, Vol.2 No.2 111-117 (7 pages)

기우경 저

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circled1 분리선별한 Naringinase 생산균인 S-1 SP, 은 Aspergillus niger 이었다. circled2 Naringinase중 정제된 naringin 용해화 효소를 aceton과 ammonium sulfate에 의해 결정화하였다. circled3 Naringin용해화 효소와 naringenin 생성효소가 DEAE-sephadex A-50 column chromatography에 의해 분리되었다. circled4 Naringin 용해화 효소에 의해 분해된 물질이 Thin layer chromatography에의해 확인되었으며 이물질은 ethylacetate 추출법에 의해 naringin분리 정량이 가능하였다. circled5 Crude naringinase를 여름밀감 과즙과...

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