뇌에서의 catecholamine 대사와 $H_2O_2$ 이용에 관한 기초 연구로 뇌의 peroxidase를 용해시켜 분광학적 방법으로 그 특성을 연구하였다. 쥐 뇌의 peroxidase를 0.05% Triton X-100, 0.2 M KCl를 포함하는 pH 7.4의 완충용액으로 용해시켰으며, 이 용해된 효소는 pH 5.2-5.3 사이에서 최고 활성도를 보였고 기질인 O-danisidine과 $H_2O_2$에 대한 $K_m$ 값은 각각 0.19 mM과 7.0 mM로 얻어졌다. 이들 기초 결과로부터 용해된 효소의 표준분석조건을 수립하였다. 이 효소의 정제방법으로 sephadex G-200 젤 여과법과 DEAE-cellulose 이온교환 크로마토그래피법을 사용하였으며 30% 회수율로 27배 가량의 부분 정제가 이루어졌다. 또한 이 효소의 기질에 관한 특수성도 살펴 보았다.
For a basic study of catecholamine metabolism and of the utilization of hydrogen peroxide in brain. rat brain peroxidase was solubilized and its properties were examined spectrophotometrically. The peroxidase was solubilized in 0.01 M phosphate buffer, pH 7.4 containing 0.05% Triton X-100 and 0.2 M KCl. The $K_m$ values of brain peroxidase for O-dianisidine and $H_2O_2$ were 0.19 mM and 7.0 mM respectively. From these basic results, the standard assay condition of solubilized enzyme was established. The peroxidase was partially purified from solubilized protein by sephadex G-200 gel filtration and DEAE-cellulose ion exchange chromatography. The specific activity of brain peroxidase was increased 27-fold with 30% recovery. Substrate specificity of the enzyme was also investigated.
