사람의 혈액계 즉 혈청, 적혈구 및 적혈구막의 acid phosphatase (ACPase) (EC 3.1.3.2)는 0.1 M acetate buffer, pH 5.0에서 최고 활성도를 나타냈다. 이들 효소는 저온에서도 상당한 활성을 나타내었고, 혈청 ACPase는 $60^{circ}C$까지도 계속 높은 활성을 보였으며 $70^{circ}C$에서는 급격한 감소를 나타냈다. 적혈구와 적혈구막 ACPase는 $40^{circ}C-50^{circ}C$사이에서 가장 높은 활성도를 나타내었으며, 그 이상의 온도에서는 급격한 감소를 나타냈다. 이들 효소는 p-nitrophenyl phosphate를 기질로 하여 시간별 활성도를 보았을때, 120분까지도 직선석인 활성을 보임으로서 생성물에 의한 feedback inhibition이 전혀 없음을 나타냈다. 적혈구의 ACPase는 가해준 적혈구 양에 따라 비례적으로 증가함을 보임으로서 많은 양의 ACPase가 적혈구의 외막에 존재하고 있음을 보여주었다. 혈청, 적혈구 및 적혈구막에 존재하는 ACPase의 비활성도를 비교하여 본 결과, 적혈구막의 ACPase는 혈청의 효소보다 95배의 활성도를 나타냈고, 적혈구는 15배의 활성도를 나타냈다. 이들 효소에 대한 ferrous 및 ferric ion의 영향을 보았을 때 적혈구와 적혈구막 효소는 두 ion들에 의해 저해를 받았으나, 혈청 ACPase는 ferrous ion에 의해서만 저해되었을 뿐 ferric ion에 의해서는 활성화 현상을 나타냈다.
Acid phosphatase (ACPase)(EC 3.1.3.2) in human blood system, that is, serum, erythrocytes and erythrocyte membrane, has shown a maximum enzyme activity with 0.1 M acetate buffer at pH 5.0. ACPase showed an appreciable activity even at a low temperature of $0^{circ}C$. Serum ACPase showed a stable character and a maximum activity at a high temperature of $60^{circ}C$ and decreased sharply at $70^{circ}C$. On the other hand, ACPases from erythrocytes and erythrocyte membrane showed maximum activities between $40^{circ}C-45^{circ}C$ and decreased their activities significantly after $45^{circ}C$. The time course of enzyme activity revealed the linear proportionality until 120 minutes with p-nitrophenyl phosphate as a substrate which meant no feedback inhibition occurred by the products. The result of proportional increase of ACPase by increasing amounts of erythrocytes represented that this enzyme is resided on the surface of erythrocytes. In the comparison of specific activities of ACPases from different sources, erythrocyte membrane ACPase showed enzyme activity by 95 times and erythrocyte ACPase, 15 times when they are compared with that of serum ACPase. In the effects of ferrous and ferric ions on ACPases from different sources, erythrocyte and erythrocyte membrane enzymes were inhibited by both cations, and also ferrous ion inhibited serum ACPase. But ferric ion activated the serum ACPase significantly.
