Corynebacterium glutamicum의 glutamate dehydrogenase를 ammonium sulfate 분획, DEAE-cellulose column chromatography, ultragel ACA-34, DEAE-sphacel, HPLC(TSK-gel)를 사용하여 분리 정제하였다. HPLC gel 여과에 의한 이 효소의 분자량은 400,000이었으며, SDS-PAGE에 의한 subunits의 분자량은 $63,000{pm}5,000$이었다. 분자량 측정의 결과로 glutamate dehydrogenase는 동일한 분자량을 가진 subunits가 6개 있음을 암시하여 주었다. 이 효소의 최적 pH는 8.0이었고, 최적 효소 활성에 대한 ${alpha}$-ketoglutarate, $NH_4Cl$ 그리고 NADPH의 최적 농도는 각각 20 mM, 100 mM, 0.1 mM 이었다.
Glutamate dehydrogenase has been purified from Corynebacterium glutamicum. The purification was carried out by ammonium sulfate fractionation, on DEAE-cellulose, Ultragel ACA-34, DEAE-Sephacel and HPLC (TSK-gel). A molecular weight of 400,000 has been calculated for the enzyme from HPLC gel filtration. Polyacrylamide gel electrophoresis in sodium dodecyl sulfate revealed that glutamate dehydrogenase consists of polypeptide chains with the identical molecular weight of $63,000{pm}5,000$. The results of molecular weight determination led us to propose that glutamate dehydrogenase is a hexamer of subunits with identical molecular weight.
