Corynebacterium glutamicum의 glutamine synthetase의 성질과 조절을 규명하기 위하여 두 가지의 ion exchange와 gel chromatography를 포함한 6단계를 거쳐 이 효소를 정제하였다. HPLC (TSK-gel)에 의한 이 효소의 분자량은 440,000이었으며, SDS-PAGE에 의하여 측정한 subunit의 분자량이 56,000과 59,000인 두 가지 band를 확인하였으며, 이 중 분자량 59,000의 band는 adenylylated form으로 추정된다. 그러므로 glutamine synthetase는 8개의 subunits으로 구성된 것으로 생각된다. 이 효소 활성의 최적 pH는 8.0이었고, $50^{circ}C$ 이상의 높은 온도에서는 급격히 효소 활성이 감소하였다. 효소 활성에 $Mn^{2+}$이 필요하며, AMP나 ADP 같은 nuc1eotides가 억제효과를 나타내었다. 이 결과는 이 효소가 energy charge에 의해 조절됨을 알 수 있었다. 또한 L-alanine, ${eta}-alanine$, glycine, DL-serine, L-histidine의 혼합물은 더욱 효소 활성의 억제 효과를 나타내었다.
The glutamine synthetase of Corynebacterium glutamicum was purified using several chromatogrphic procedures involving two ion exchanges and two gel chromatography steps. The molecular weight of the enzyme by HPLC (TSK-gel) was 440,000 daltons. SDS-PAGE revealed that glutamine synthetase consists of polypeptide chains with the identical molecular weight of 56,000. The results of molecular weight suggest that glutamine synthetase is a octamer of subunits with identical molecular weight. The optimal pH of this enzyme was 8.0 and the enzyme activity was rapidly inactivated at the temperature higher than $50^{circ}C$. $Mn^{2+}$ ion was required for the enzyme activity. Nucleotides such as AMP and ADP were inhibitory, indicating that this enzyme is regulated by energy charge. The data suggest that various mixtures of L-alanine, D-alanine, glycine, DL-serine, and L-histidine was shown along with cumulative inhibition.
