대장균 글루타민 합성효소에 대한 디티오트레이톨과 철 (III)이온에 의한 비효적 절단반응의 최적조건은 이 효소의 농도가 단량체로서 0.06 mM 일 때 디티오트레이톨 5 mM, 철 (III) 0.1 mM, pH 7.0, $37^{circ}C$, 반응시간은 4시간이었다. 절단양상은 기질 및 기질유사체인 글루타민, 글루타민산, L-메치오닌 술폭시민 등 리간드의 첨가에 의하여 크게 변화되었다. 그러나 이들 화합물은 동일한 절단조건에 의해서 절단되는 피루브산 키나제에 대해서는 그 고유한 절단양상을 변화시키지 않았다. 이들 결과는 대장균 글루타민 합성효소의 디티오트레이톨과 철 (III) 이온에 의한 절단이 효소의 활성부위에서 일어남을 시사한다.
Optimum reaction condition for the cleavage of Escherichia coli glutamine synthetase in the presence of oxygen, iron(III), and dithiothreitol has been established. The condition is 5 mM dithiothreitol, 0.1 mM iron(III), pH 7.0,$37^{circ}C$, and 4hours of reaction time, when the enzyme concentration is 0.06 mM as subunit basis. The cleavage pattern strongly depends on the addition of ligands of the enzyme, glutamic acid, glutamine, L-methionine-S-sulfoximine, to the reaction mixture while the ligands do not change the cleavage pattern of rabbit muscle pyruvate kinase which is also attacked by the cleavage system. The results indicate that the cleavage reaction occurrs at the polypeptide segments which consist the active site of the glutamine synthetase.
