돼지혈장으로부터 분리한 lecithin : cholesterol acyltransferase의 아미노산 잔기들을 여러 가지 화학물질로 변환시킴으로서 이 효소의 촉매기능에 중요한 역할을 담당하는 아미노산 잔기들을 규명하려 하였다. 최소한 한 개의 thiol기가 이 효소의 촉매반응에 필요하며 높은 효소농도에서는 네 개 모두의 thiol기가 분자간 disulfide 결합을 형성함으로서 효소분자간의 결합에 관여할 것으로 추정된다. 전체 tryptophan 잔기의 절반 이상이 효소분자의 표면에 노출되어 있으며 이러한 소수성 아미노산 잔기들이 이 효소의 기질인 high-density lipoprotein 표면의 apolipoprotein-AI과 소수성 결합에 관여함으로서 효소-기질 결합에 참여할 것으로 추정된다. 이 효소의 역가는 serine, thiol 그리고 histidine 잔기를 변환하는 화학물질에 의해 민감하게 저해됨으로서 이러한 아미노산 잔기들이 이 효소의 촉매반응에 관여함을 제시해주고 있다.
Amino acid residues of lecithin:cholesterol acyltransferase form hog plasma were modified with various chemicals in order to identify the functionally important amino amino acid residues of the enzyme. At least one sulfhydryl group was found to be essential for the catalytic activity and all four of the sulfhydryl groups may be involved in the self-association process at high enzyme concentration in vitro. During the self-association process, the sulfhydryl groups may participate in the intermolecular disulfide bond formation. More than one half of tryptophan residues of the enzyme was exposed to the aqueous environment under non-denaturing conditions. Fluorescence quenching studies showed that apolipoprotein-AI in the high-density lipoproteins is one of the major contributors in the substrate binding of the enzyme. This interaction seems to be mediated mainly by the hydrophodic interaction between the substrate and the enzyme. The enzyme activity was sensitively modified by thiol, seryl and histidyl modifiers, indication an importance of those amino acid residues in the function of the enzyme.
