해녀콩(Canavalia lineata)의 자엽에서 canavalin을 분리하여 그 특성을 알아보고 발아와 유식물 생장시 자엽에서 canavalin의 변화를 조사하였다. Sephacryl S-300 컬럼 크로마토그래피와 SDS-전기영동으로 canavalin과 그 subunit의 분자량이 각각 165kD와 49kD로 canavalin은 3량체임을 알았다. 그리고 등전점 전기영동으로 canavalin subunit의 등전점이 5.5이고 trypsin에 의하여 27kD와 25kD의 분해산물을 생성함을 알았다. 한편, 건조한 종자에는 canavalin과 그 subunit 그리고 25kD와 24kD의 작은 폴리펩티드가 존재하나 canavalin subunit는 점차 분해되고 25kD의 폴리펩티드는 4~6일 이후에 모두 분해되지만 24kD의 폴리펩티드는 8일까지도 비교적 다량존재하였다.
The properties and fate of canavalin were investigated in the cotyledons during germination and growth of Canavalia lineata. The molecular weights of canavalin and its subunit were determined by Sephacryl S-300 column chromatography and SDS-PAGE, leading to the inference that canavalin is consistent with the trimer structure consisting of 49kD subunit. The canavalin subunit had an apparent isoelectric point of approximately 5.5 based on denaturing IEF and was hydrolyzed by trypsin into two fragments of 27kD and 25kD representing cleavage at one vulnerable point in the polypeptide chain for trypsin. The canavalin subunit and its cleavaged products react with the antiserum to the canavalin subunit and the canavalin subunit and 25kD polypeptide degraded during germination and growth of seedlings, but 24kD polypeptide remained until the 8th day sowing.
