p-Aminopheny1-$eta$-D-thiogalactopyranoside agarose 친화성 크로마토그라피를 이용하여 Neisseria lactamica 2118이 생성하는 $eta$-galactosidase를 정제한 후 몇가지 효소학적 성질을 조사 하였다. Neisseria lactamica 2118이 생성하는 $eta$-galactosidase는 구성효소로서 lactose와 IPTG에 의하여 유도되지 않았다. 정제효소의 작용최적온도는 $35^circC$, pH는 7.5이었고 $50^circC$로 15~60분 처리시 약 80%의 활성이 유지되었으며 pH 6.0~9.0에서 안정 하였다. 또한 $Hg^(2+)와 Co^(2+)$에 의하여 그 활성이 저해 되었다.
$eta$-Galactosidase(EC 3.2.1.23) from pathogenic Neisseria lactamica 2118 was purified by p-aminopheny1-$eta$-D-thiogalactopyranoside agarose affinity chromatography. Then some properties of the purified $eta$-galactosidase were investigated.$eta$-Galactosidase form Neisseria lactamica 2118 was constitutive enzyme, not induced by lactose and IPTG. Optimal activity was observed at $35^circC$ and pH 7.5 and the enzyme was stable at the range of pH 6.0-9.0 and at temperature below $50^circC$. The enzyme activity was inhibited by cations such as $Hg^(2+)$ and <Tex>$Co^(2+)$</TEX>
