공업용 protease를 이용하여 홍합을 원료로, 그 extract의 최적 제조조건과 효소의 가수분해 반응에 의한 홍합 단백질 분해물 특징을 조사하였다. 실험에 사용된 6종의 protease 중, Corolase PP가 가수분해도 78.7%로 최대 가수분해도를 나타내었다. 원료의 전처리 공정으로 사용되는 precooking이 홍합이 가지고 있는 자기소화효소를 불활성화시켜 전체 가수분해도를 저하시켰으며, 그 결과 precooking을 하지 않은 경우보다 가수분해도가 $5{sim}8%$ 정도 낮았다. 효소반응에 따르는 홍합 단백질의 분해 pattern을 전기영동과 HPLC 분석에 의해 살펴본 결과, 반응이 경과함에 따라 분자량 100,000 dalton 이상의 고분자 홍합 단백질이 분해되어 분자량 66,000 dalton 이하의 새로운 분해산물이 나타났다. 분자량 30,000 dalton 이하의 단백질 분해 pattern에 있어서는 분자량이 서로 다른 8개의 주요 fraction이 나타났으며 분자량이 8,000 dalton인 fraction 6가 45.8%로 가장 높은 비율을 나타내었다. 한편, 반응시간이 경과함에 따라 홍합의 주요 아미노산인 glycine, alanine, glutamic acid, lysine은 점차 감소한 반면, 소수성 아미노산인 valine, methionine, isoleucine, leucine의 비율이 증가함을 알 수 있었다.
The patterns on the proteolysis of mussel protein using a commercial enzyme preparation were investigated. The best one among six commercial enzyme preparations for the manufacture of mussel extract was Corolase PP, based on the degree of hydrolysis (DH). When the raw mussel paste, without water addition, was adjusted to pH 6.5, added 0.1% (w/w dry basis) of Corolase PP. and reacted at $50^{circ}C$ for four hours, it reached the maximum value of DH (79%). The precooking of raw mussel decreased the efficiency of extraction and hydrolysis of the protein, due to the inactivation of the autolytic enzymes contained in the mussel. During the course of proteolysis, major free amino acids such as glycine, alanine, glutamic acid and lysine, representing a characteristic brothy taste of mussel were replaced with free hydrophobic amino acids including valine, methionine, isoleucine, and leucine. The electrophoretic pattern and HPLC-GPC pattern of mussel protein hydrolysates during the hydrolysis were observed and also discussed.
